Imobilizace houbové nitrilasy a bakteriální amidasy ? součinnost dvou enzymů
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F06%3A00051108" target="_blank" >RIV/61388971:_____/06:00051108 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Immobilization of fungal nitrilase and bacterial amidase ? two enzymes working in accord
Popis výsledku v původním jazyce
A nitrilase from Aspergillus niger and an amidase from Rhodococcus erythropolis co-immobilized on a 1-mL Butyl Sepharose column were used for the hydrolysis of 4-cyanopyridine into isonicotinic acid. The former enzyme converted the nitrile into the acid: amide mixture (molar ratio ca. 3 : 1), while the latter enzyme hydrolyzed the by-product amide. Therefore, the ratio of amide in the total product decreased to about 5 %. Sodium sulfate was used as a component of the elution buffer, as the commonly used ammonium sulfate (0.8 M) acted as an amidase inhibitor. The hydrolysis of 4-cyanopyridine by a nitrilase from F. solani gave isonicotinic acid and isonicotinamide at a molar ratio of about 98 : 2. When using this enzyme and the amidase immobilized on two columns operated in tandem, the percentage of isonicotinamide in total product decreased to < 0.2 %kdi
Název v anglickém jazyce
Immobilization of fungal nitrilase and bacterial amidase ? two enzymes working in accord
Popis výsledku anglicky
A nitrilase from Aspergillus niger and an amidase from Rhodococcus erythropolis co-immobilized on a 1-mL Butyl Sepharose column were used for the hydrolysis of 4-cyanopyridine into isonicotinic acid. The former enzyme converted the nitrile into the acid: amide mixture (molar ratio ca. 3 : 1), while the latter enzyme hydrolyzed the by-product amide. Therefore, the ratio of amide in the total product decreased to about 5 %. Sodium sulfate was used as a component of the elution buffer, as the commonly used ammonium sulfate (0.8 M) acted as an amidase inhibitor. The hydrolysis of 4-cyanopyridine by a nitrilase from F. solani gave isonicotinic acid and isonicotinamide at a molar ratio of about 98 : 2. When using this enzyme and the amidase immobilized on two columns operated in tandem, the percentage of isonicotinamide in total product decreased to < 0.2 %kdi
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2006
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biocatalysis and Biotransformation
ISSN
1024-2422
e-ISSN
—
Svazek periodika
24
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
414-418
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—