Vlastnosti pyranosadehydrogenasy purifikované z houby Agaricus xanthoderma rozkládající lesní opad

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00084674" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00084674 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Properties of pyranose dehydrogenase purified from the litter-degrading fungus Agaricus xanthoderma

Popis výsledku v původním jazyce

Extracellular pyranose dehydrogenase purified from laboratory mycelial liquid cultures of the basidiomycete Agaricus xanthoderma was characterized as a monomeric glycoprotein consisting of 575 amino acids with covalently bound FAD and native molecular mass of 65.4 kDa. This enzyme oxidized to the corresponding didehydroaldoses preferentially mono- and oligo-saccharides constituting hemicelluloses (D-glucose, D-galactose, D-xylose, L-arabinose, cellobiose). It may, therefore, play a role in biodegradation of wood by the fungus

Název v anglickém jazyce

Properties of pyranose dehydrogenase purified from the litter-degrading fungus Agaricus xanthoderma

Popis výsledku anglicky

Extracellular pyranose dehydrogenase purified from laboratory mycelial liquid cultures of the basidiomycete Agaricus xanthoderma was characterized as a monomeric glycoprotein consisting of 575 amino acids with covalently bound FAD and native molecular mass of 65.4 kDa. This enzyme oxidized to the corresponding didehydroaldoses preferentially mono- and oligo-saccharides constituting hemicelluloses (D-glucose, D-galactose, D-xylose, L-arabinose, cellobiose). It may, therefore, play a role in biodegradation of wood by the fungus

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LC545" target="_blank" >LC545: Centrum funkční organizace buňky</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS Journal

ISSN

1742-464X

e-ISSN

—

Svazek periodika

274

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

16

Strana od-do

879-894

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—