Sledování změn konformace proteinového komplexu pomocí chemického zesítění a hmotnostní spektrometrie: vliv koncentrace vápníku na komplex calmodulinu a melittinu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00095367" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00095367 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Monitoring conformational changes in protein complexes using chemical cross-linking and Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: the effect of calcium binding on the calmodulin - melittin complex

Popis výsledku v původním jazyce

Calmodulin is an EF hand calcium binding protein. Its binding affinities to various protein/peptide targets often depend on the conformational changes induced by the binding of calcium. One such target is melittin, which binds tightly to calmodulin in the presence of calcium, and inhibits its function. Chemical cross-linking combined with Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometry has been employed to investigate the coordination of calmodulin and melittin in the complex at different concentrations of calcium. This methodology can be used to monitor structural changes of proteins induced by ligand binding, and study the effects these changes have on non-covalent interactions between proteins. Cross-linking results indicate thatthe binding place of the first melittin in the calcium free calmodulin form is the same as in the calcium loaded calmodulin/ melittin complex

Název v anglickém jazyce

Monitoring conformational changes in protein complexes using chemical cross-linking and Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: the effect of calcium binding on the calmodulin - melittin complex

Popis výsledku anglicky

Calmodulin is an EF hand calcium binding protein. Its binding affinities to various protein/peptide targets often depend on the conformational changes induced by the binding of calcium. One such target is melittin, which binds tightly to calmodulin in the presence of calcium, and inhibits its function. Chemical cross-linking combined with Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometry has been employed to investigate the coordination of calmodulin and melittin in the complex at different concentrations of calcium. This methodology can be used to monitor structural changes of proteins induced by ligand binding, and study the effects these changes have on non-covalent interactions between proteins. Cross-linking results indicate thatthe binding place of the first melittin in the calcium free calmodulin form is the same as in the calcium loaded calmodulin/ melittin complex

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

European Journal of Mass Spectrometry

ISSN

1469-0667

e-ISSN

—

Svazek periodika

13

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

281-290

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—