Laterální kompartmentace proteinů a lipidů v plasmatické membráně: Role membránového potenciálu
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00097541" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00097541 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/68378041:_____/07:00097541
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Lateral Compartmenation of Proteins and Lipids in the Plasma Membrane: Involvement of the Membrane Potential
Popis výsledku v původním jazyce
The membrane potential is mainly considered as the driving force for ion and nutrient translocation. We have discovered a novel role of the membrane potential in the organization of the plasma membrane. Within the yeast plasma membrane, two non-overlapping sub-compartements have been visualized (1). The first one, represented by a network-like structure, is occupied by the proton ATPase, Pma1, and the second one, forming 300 nm patches, houses a number of proton symporters (Can1, Fur4, Tat2) and the Sur7-protein. We show that sterols, the main lipid constituent of the plasma membrane, also accumulate within the patchy compartment (2). This compartmentation is highly dependent on energization. Membrane depolarization causes reversible dispersion of theH+-symporters, not however of the Sur7 protein. Mitochondrial mutants affected in the plasma membrane energization, show a significantly lower degree of membrane protein segregation
Název v anglickém jazyce
Lateral Compartmenation of Proteins and Lipids in the Plasma Membrane: Involvement of the Membrane Potential
Popis výsledku anglicky
The membrane potential is mainly considered as the driving force for ion and nutrient translocation. We have discovered a novel role of the membrane potential in the organization of the plasma membrane. Within the yeast plasma membrane, two non-overlapping sub-compartements have been visualized (1). The first one, represented by a network-like structure, is occupied by the proton ATPase, Pma1, and the second one, forming 300 nm patches, houses a number of proton symporters (Can1, Fur4, Tat2) and the Sur7-protein. We show that sterols, the main lipid constituent of the plasma membrane, also accumulate within the patchy compartment (2). This compartmentation is highly dependent on energization. Membrane depolarization causes reversible dispersion of theH+-symporters, not however of the Sur7 protein. Mitochondrial mutants affected in the plasma membrane energization, show a significantly lower degree of membrane protein segregation
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Annual Conference on Yeasts /35./. Programme. Abstracts
ISBN
—
ISSN
1336-4839
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
1
Strana od-do
34-34
Název nakladatele
SAS
Místo vydání
Bratislava
Místo konání akce
Smolenice
Datum konání akce
16. 5. 2007
Typ akce podle státní příslušnosti
WRD - Celosvětová akce
Kód UT WoS článku
—