RTX cytotoxins recognize Beta2 integrin receptors through N-linked oligosaccharides

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00313812" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00313812 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

RTX cytotoxins recognize Beta2 integrin receptors through N-linked oligosaccharides

Popis výsledku v původním jazyce

Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin (CyaA, ACT, or AC-Hly) is a cytotoxin of the RTX (Repeat in ToXin) family. It delivers into target cells an adenylate cyclase domain that catalyzes uncontrolled conversion of ATP to cAMP, a key signaling molecule subverting phagocyte functions. CyaA utilizes a heavily N glycosylated B2 integrin receptor CD11b/CD18 (AMB2, Mac-1, or CR3). We show that deglycosylation of cell surface proteins by glycosidase treatment, or inhibition of protein N-glycosylation bytunicamycin, ablates CyaA binding and penetration of CD11b-expressing cells. Furthermore, binding of CyaA to cells was strongly inhibited in the presence of free saccharides occurring as building units of integrin oligosaccharide complex, while saccharides absent from integrin oligosaccharide chains failed to inhibit CyaA binding to CD11b/CD18-expressing cells

Název v anglickém jazyce

RTX cytotoxins recognize Beta2 integrin receptors through N-linked oligosaccharides

Popis výsledku anglicky

Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin (CyaA, ACT, or AC-Hly) is a cytotoxin of the RTX (Repeat in ToXin) family. It delivers into target cells an adenylate cyclase domain that catalyzes uncontrolled conversion of ATP to cAMP, a key signaling molecule subverting phagocyte functions. CyaA utilizes a heavily N glycosylated B2 integrin receptor CD11b/CD18 (AMB2, Mac-1, or CR3). We show that deglycosylation of cell surface proteins by glycosidase treatment, or inhibition of protein N-glycosylation bytunicamycin, ablates CyaA binding and penetration of CD11b-expressing cells. Furthermore, binding of CyaA to cells was strongly inhibited in the presence of free saccharides occurring as building units of integrin oligosaccharide complex, while saccharides absent from integrin oligosaccharide chains failed to inhibit CyaA binding to CD11b/CD18-expressing cells

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

ISSN

0027-8424

e-ISSN

—

Svazek periodika

105

Číslo periodika v rámci svazku

14

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000254893600015

EID výsledku v databázi Scopus

—