Místa fosforylovaná mimobuněčným signálem regulovanou kinázou 2 (ERK2) a ?Docking? doména v proteinu Tpr complexu jaderného póru kooperativně regulují interakci ERK2 s Tpr

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00314785" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00314785 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Extracellular Signal-Regulated Kinase 2 (ERK2) Phosphorylation Sites and Docking Domain on the Nuclear Pore Complex Protein Tpr Cooperatively Regulate ERK2-Tpr Interaction

Popis výsledku v původním jazyce

The ERK cascade is activated in response to a broad spectrum of extracellular signals and regulates many cellular responses, including cell growth, cell differentiation and cell motility. Identifying ERK substrates and understanding how those substratesalter cellular functions is central to understanding how these ubiquitously activated enzymes generate diverse biological responses. We identified the nuclear pore complex protein Tpr as new substrate and binding partner for ERK2. We mapped sites on Tprfor ERK2 phosphorylation and binding and demonstrated their functional interaction. The data provide direct evidence that a component of the nuclear pore complex is a bona fide substrate of ERK2 in vivo and that activated ERK2 stably associates with thissubstrate after phosphorylation

Název v anglickém jazyce

Extracellular Signal-Regulated Kinase 2 (ERK2) Phosphorylation Sites and Docking Domain on the Nuclear Pore Complex Protein Tpr Cooperatively Regulate ERK2-Tpr Interaction

Popis výsledku anglicky

The ERK cascade is activated in response to a broad spectrum of extracellular signals and regulates many cellular responses, including cell growth, cell differentiation and cell motility. Identifying ERK substrates and understanding how those substratesalter cellular functions is central to understanding how these ubiquitously activated enzymes generate diverse biological responses. We identified the nuclear pore complex protein Tpr as new substrate and binding partner for ERK2. We mapped sites on Tprfor ERK2 phosphorylation and binding and demonstrated their functional interaction. The data provide direct evidence that a component of the nuclear pore complex is a bona fide substrate of ERK2 in vivo and that activated ERK2 stably associates with thissubstrate after phosphorylation

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/IAA500200716" target="_blank" >IAA500200716: REGULACE BUNĚČNÉ MOTILITY A PROLIFERACE SIGNÁLNÍ DRAHOU ERK A SPECIFICKÝCH "SCAFFOLD" PROTEINŮ.</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular and Cellular Biology

ISSN

0270-7306

e-ISSN

—

Svazek periodika

28

Číslo periodika v rámci svazku

22

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000260367900018

EID výsledku v databázi Scopus

—