Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Účast manganové peroxidasy houby Dichomitus squalens v dekolorizaci barviv a spolupráce enzymu s lakasou

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00317654" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00317654 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Implication of Dichomitus squalens manganese-dependent peroxidase in dye decolorization and cooperation of the enzyme with laccase

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Three new chromatographical forms of Dichomitus squalens MnP were isolated from wheat-straw cultures using MonoQ and CIM fast protein liquid chromatography. Enzymes revealed identical molecular masses of 50 kDa (estimated by SDS-PAGE) and pI values of 3.50, however, they varied in Km values obtained for Mn2+ oxidation. The addition of wood and straw methanol extracts to D. squalens cultures showed that the production of MnPs in wheat-straw fungal cultures was influenced rather by the type of cultivationthan by phenolic compounds from lignocellulosic material which induced laccase production. The purified CIM1 MnP was able to decolorize selected azo and anthraquinone dyes more rapidly than D. squalens laccase Lc1 per unit of enzyme activity. In vitro dye decolorization also showed a synergistic cooperation of MnP and laccase. In CSB degradation MnP prevented from production of a differently colored product yielded from degradation by laccase/HBT system

  • Název v anglickém jazyce

    Implication of Dichomitus squalens manganese-dependent peroxidase in dye decolorization and cooperation of the enzyme with laccase

  • Popis výsledku anglicky

    Three new chromatographical forms of Dichomitus squalens MnP were isolated from wheat-straw cultures using MonoQ and CIM fast protein liquid chromatography. Enzymes revealed identical molecular masses of 50 kDa (estimated by SDS-PAGE) and pI values of 3.50, however, they varied in Km values obtained for Mn2+ oxidation. The addition of wood and straw methanol extracts to D. squalens cultures showed that the production of MnPs in wheat-straw fungal cultures was influenced rather by the type of cultivationthan by phenolic compounds from lignocellulosic material which induced laccase production. The purified CIM1 MnP was able to decolorize selected azo and anthraquinone dyes more rapidly than D. squalens laccase Lc1 per unit of enzyme activity. In vitro dye decolorization also showed a synergistic cooperation of MnP and laccase. In CSB degradation MnP prevented from production of a differently colored product yielded from degradation by laccase/HBT system

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Folia Microbiologica

  • ISSN

    0015-5632

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    53

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000262754600003

  • EID výsledku v databázi Scopus