Biotransformace nitrilů na amidy s použitím rozpustné a imobilizované nitrilhydratasy z Rhodococcus erythropolis A4
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00320846" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00320846 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Biotransformation of nitriles to amides using soluble and immobilized nitrile hydratase from Rhodococcus erythropolis A4
Popis výsledku v původním jazyce
A semi-purified nitrile hydratase from Rhodococcus erythropolis A4 was applied to biotransformations of various alkyl- and acyl-nitriles into amides. Enzyme preparates with nitrile hydratase and amidase activities were prepared and used for nitrile hydration in presence of ammonium sulfate, which selectively inhibited amidase activity. The genes nha1 and nha2 coding for alpha and beta subunits of nitrile hydratase were cloned and sequenced
Název v anglickém jazyce
Biotransformation of nitriles to amides using soluble and immobilized nitrile hydratase from Rhodococcus erythropolis A4
Popis výsledku anglicky
A semi-purified nitrile hydratase from Rhodococcus erythropolis A4 was applied to biotransformations of various alkyl- and acyl-nitriles into amides. Enzyme preparates with nitrile hydratase and amidase activities were prepared and used for nitrile hydration in presence of ammonium sulfate, which selectively inhibited amidase activity. The genes nha1 and nha2 coding for alpha and beta subunits of nitrile hydratase were cloned and sequenced
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic
ISSN
1381-1177
e-ISSN
—
Svazek periodika
50
Číslo periodika v rámci svazku
2-4
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000252487300010
EID výsledku v databázi Scopus
—