Glycosidases: a key to tailored carbohydrates

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F09%3A00327136" target="_blank" >RIV/61388971:_____/09:00327136 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11310/09:10109413

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Glycosidases: a key to tailored carbohydrates

Popis výsledku v původním jazyce

In recent years, carbohydrate-processing enzymes have become the enzymes of choice in many applications thanks to their stereoselectivity and efficiency. This review presents recent developments in glycosidasecatalyzed synthesis via two complementary approaches: the use of wild-type enzymes with engineered substrates, and mutant glycosidases. Genetic engineering has recently produced glucuronyl synthases, an inverting xylosynthase and the first mutant endo-b-N-acetylglucosaminidase. A thorough selectionof enzyme strains and aptly modified substrates have resulted in rare glycostructures, such as N-acetyl-b-galactosaminuronates, b1,4-linked mannosides and a1,4-linked galactosides. The efficient selection of mutant enzymes is facilitated by high-throughput screening assays involving the co-expression of coupled enzymes or chemical complementation

Název v anglickém jazyce

Glycosidases: a key to tailored carbohydrates

Popis výsledku anglicky

In recent years, carbohydrate-processing enzymes have become the enzymes of choice in many applications thanks to their stereoselectivity and efficiency. This review presents recent developments in glycosidasecatalyzed synthesis via two complementary approaches: the use of wild-type enzymes with engineered substrates, and mutant glycosidases. Genetic engineering has recently produced glucuronyl synthases, an inverting xylosynthase and the first mutant endo-b-N-acetylglucosaminidase. A thorough selectionof enzyme strains and aptly modified substrates have resulted in rare glycostructures, such as N-acetyl-b-galactosaminuronates, b1,4-linked mannosides and a1,4-linked galactosides. The efficient selection of mutant enzymes is facilitated by high-throughput screening assays involving the co-expression of coupled enzymes or chemical complementation

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2009

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Trends in Biotechnology

ISSN

0167-7799

e-ISSN

—

Svazek periodika

27

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000265136100003

EID výsledku v databázi Scopus

—