Identification of Multiple Substrates of the StkP Ser/Thr Protein Kinase in Streptococcus pneumoniae
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F10%3A00348138" target="_blank" >RIV/61388971:_____/10:00348138 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Identification of Multiple Substrates of the StkP Ser/Thr Protein Kinase in Streptococcus pneumoniae
Popis výsledku v původním jazyce
The human pathogen Streptococcus pneumoniae encodes a single copy of a eukaryotic-like Ser/Thr protein kinase gene designated stkP. Previous studies demonstrated the pleiotropic role of the transmembrane protein kinase StkP in pneumococcal physiology. StkP regulates virulence, competence, and stress resistance and plays a role in the regulation of gene expression. In this study we identified three new substrates of StkP: the Mn-dependent inorganic pyrophosphatase PpaC, the hypothetical protein spr0334,and the cell division protein DivIVA. We showed that StkP activation and substrate recognition depend on the presence of a peptidoglycan-binding domain comprising four PASTA domain repeats. We found that StkP is regulated in a growth-dependent manner andlikely senses intracellular peptidoglycan subunits present in the cell division septa
Název v anglickém jazyce
Identification of Multiple Substrates of the StkP Ser/Thr Protein Kinase in Streptococcus pneumoniae
Popis výsledku anglicky
The human pathogen Streptococcus pneumoniae encodes a single copy of a eukaryotic-like Ser/Thr protein kinase gene designated stkP. Previous studies demonstrated the pleiotropic role of the transmembrane protein kinase StkP in pneumococcal physiology. StkP regulates virulence, competence, and stress resistance and plays a role in the regulation of gene expression. In this study we identified three new substrates of StkP: the Mn-dependent inorganic pyrophosphatase PpaC, the hypothetical protein spr0334,and the cell division protein DivIVA. We showed that StkP activation and substrate recognition depend on the presence of a peptidoglycan-binding domain comprising four PASTA domain repeats. We found that StkP is regulated in a growth-dependent manner andlikely senses intracellular peptidoglycan subunits present in the cell division septa
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2010
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Bacteriology
ISSN
0021-9193
e-ISSN
—
Svazek periodika
192
Číslo periodika v rámci svazku
14
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000279183300008
EID výsledku v databázi Scopus
—