Adenylate cyclase toxin translocates across target cell membrane without forming a pore

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F10%3A00354250" target="_blank" >RIV/61388971:_____/10:00354250 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67985823:_____/10:00354250

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Adenylate cyclase toxin translocates across target cell membrane without forming a pore

Popis výsledku v původním jazyce

The adenylate cyclase toxin-haemolysin of Bordetella (CyaA) targets CD11b plus myeloid phagocytes and translocates across their cytoplasmic membrane an adenylate cyclase (AC) enzyme that catalyses conversion of cytosolic ATP into cAMP. In parallel, CyaAacts as a cytolysin forming cation-selective pores, which permeabilize cell membrane and eventually provoke cell lysis. Using cytolytic activity, potassium efflux and patch-clamp assays, we show that a combination of substitutions within the pore-forming(E570Q) and acylation-bearing domain (K860R) ablates selectively the cell-permeabilizing activity of CyaA. At the same time, however, the capacity of such mutant CyaA to translocate the AC domain across cytoplasmic membrane into cytosol of macrophage cells and to elevate cellular cAMP concentrations remained intact

Název v anglickém jazyce

Adenylate cyclase toxin translocates across target cell membrane without forming a pore

Popis výsledku anglicky

The adenylate cyclase toxin-haemolysin of Bordetella (CyaA) targets CD11b plus myeloid phagocytes and translocates across their cytoplasmic membrane an adenylate cyclase (AC) enzyme that catalyses conversion of cytosolic ATP into cAMP. In parallel, CyaAacts as a cytolysin forming cation-selective pores, which permeabilize cell membrane and eventually provoke cell lysis. Using cytolytic activity, potassium efflux and patch-clamp assays, we show that a combination of substitutions within the pore-forming(E570Q) and acylation-bearing domain (K860R) ablates selectively the cell-permeabilizing activity of CyaA. At the same time, however, the capacity of such mutant CyaA to translocate the AC domain across cytoplasmic membrane into cytosol of macrophage cells and to elevate cellular cAMP concentrations remained intact

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Molecular Microbiology

ISSN

0950-382X

e-ISSN

—

Svazek periodika

75

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000275396200017

EID výsledku v databázi Scopus

—