Computational Modelling of Catalytic Properties and Modified Substrates of Fungal B-N-Acetylhexosaminidases

Kód výsledku v IS VaVaI

RIV/61388971:_____/11:00366489 - isvavai.cz

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/11:00366489

Výsledek na webu

http://dx.doi.org/10.2174/157019311796197418

DOI - Digital Object Identifier

10.2174/157019311796197418

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Computational Modelling of Catalytic Properties and Modified Substrates of Fungal B-N-Acetylhexosaminidases

Popis výsledku v původním jazyce

Besides their implication in human physiology and disease, b-N-acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52, CAZy GH 20) have recently gained a lot of attention thanks to their great potential in the enzymatic synthesis of carbohydrates and glycomimetics. Extracellular b -N-acetylhexosaminidases from filamentous fungi proved to be a powerful synthetic tool for the preparation of both natural and modified glycosides under mild conditions with good yields. A homology model of b-N-acetylhexosaminidase from the filamentous fungus Aspergillus oryzae has recently been reported, and its quality was corroborated by vibrational spectroscopy and biochemical studies

Název v anglickém jazyce

Computational Modelling of Catalytic Properties and Modified Substrates of Fungal B-N-Acetylhexosaminidases

Popis výsledku anglicky

Besides their implication in human physiology and disease, b-N-acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52, CAZy GH 20) have recently gained a lot of attention thanks to their great potential in the enzymatic synthesis of carbohydrates and glycomimetics. Extracellular b -N-acetylhexosaminidases from filamentous fungi proved to be a powerful synthetic tool for the preparation of both natural and modified glycosides under mild conditions with good yields. A homology model of b-N-acetylhexosaminidase from the filamentous fungus Aspergillus oryzae has recently been reported, and its quality was corroborated by vibrational spectroscopy and biochemical studies

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Mini - Reviews in Organic Chemistry

ISSN

1570-193X

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

3

Stát vydavatele periodika

AE - Spojené arabské emiráty

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

270-280

Kód UT WoS článku

000294408500008

EID výsledku v databázi Scopus

—