Chemo-enzymatic modification of poly-N-acetyllactosamine (LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) based on galactose oxidase treatment
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00377487" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00377487 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.8.80" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.8.80</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.8.80" target="_blank" >10.3762/bjoc.8.80</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Chemo-enzymatic modification of poly-N-acetyllactosamine (LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) based on galactose oxidase treatment
Popis výsledku v původním jazyce
The importance of glycans in biological systems is highlighted by their various functions in physiological and pathological processes. Many glycan epitopes on glycoproteins and glycolipids are based on N-acetyllactosamine units (LacNAc; Gal beta 1,4GlcNAc) and often present on extended poly-LacNAc glycans ([Gal beta 1,4GlcNAc](n)). Poly-LacNAc itself has been identified as a binding motif of galectins, an important class of lectins with functions in immune response and tumorigenesis. Therefore, the synthesis of natural and modified poly-LacNAc glycans is of specific interest for binding studies with galectins as well as for studies of their possible therapeutic applications. We present the oxidation by galactose oxidase and subsequent chemical or enzymatic modification of terminal galactose and N-acetylgalactosamine residues of poly-N-acetyllactosamine (poly-LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) by galactose oxidase
Název v anglickém jazyce
Chemo-enzymatic modification of poly-N-acetyllactosamine (LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) based on galactose oxidase treatment
Popis výsledku anglicky
The importance of glycans in biological systems is highlighted by their various functions in physiological and pathological processes. Many glycan epitopes on glycoproteins and glycolipids are based on N-acetyllactosamine units (LacNAc; Gal beta 1,4GlcNAc) and often present on extended poly-LacNAc glycans ([Gal beta 1,4GlcNAc](n)). Poly-LacNAc itself has been identified as a binding motif of galectins, an important class of lectins with functions in immune response and tumorigenesis. Therefore, the synthesis of natural and modified poly-LacNAc glycans is of specific interest for binding studies with galectins as well as for studies of their possible therapeutic applications. We present the oxidation by galactose oxidase and subsequent chemical or enzymatic modification of terminal galactose and N-acetylgalactosamine residues of poly-N-acetyllactosamine (poly-LacNAc) oligomers and N,N-diacetyllactosamine (LacDiNAc) by galactose oxidase
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/OC09045" target="_blank" >OC09045: Selektivní enzymové oxidace a deracemizace přírodních látek a biomolekul</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Beilstein Journal of Organic Chemistry
ISSN
1860-5397
e-ISSN
—
Svazek periodika
8
Číslo periodika v rámci svazku
MAY 9 2012
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
14
Strana od-do
712-725
Kód UT WoS článku
000303799000001
EID výsledku v databázi Scopus
—