Heterologous Expression and Characterization of an N-Acetyl-beta-D-hexosaminidase from Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00377491" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00377491 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jf204915e" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/jf204915e</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/jf204915e" target="_blank" >10.1021/jf204915e</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Heterologous Expression and Characterization of an N-Acetyl-beta-D-hexosaminidase from Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403
Popis výsledku v původním jazyce
The lnbA gene of Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403 encodes a polypeptide with similarity to lacto-N-biosidases and N-acetyl-beta-D-hexosaminidases. The gene was cloned into the expression vector pET-21d and overexpressed in Escherichia coli BL21* (DE3). The recombinant purified enzyme (LnbA) was a monomer with a molecular weight of approximately 37 kDa. Studies with chromogenic substrates including p-nitrophenyl N-acetyl-beta-D-glucosamine (pNP-GlcNAc) and p-nitrophenyl N-acetyl-beta-D-galactosamine(pNP-GalNAc) showed that the enzyme had both N-acetyl-beta-D-glucosaminidase and N-acetyl-beta-D-galactosaminidase activity, thus indicating that the enzyme is an N-acetyl-beta-D-hexosaminidase. K-m and k(cat) for pNP-GlcNAc were 2.56 mM and 26.7 s(-1),respectively, whereas kinetic parameters for pNP-GalNAc could not be determined due to the Km being very high (>10 mM)
Název v anglickém jazyce
Heterologous Expression and Characterization of an N-Acetyl-beta-D-hexosaminidase from Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403
Popis výsledku anglicky
The lnbA gene of Lactococcus lactis ssp. lactis IL1403 encodes a polypeptide with similarity to lacto-N-biosidases and N-acetyl-beta-D-hexosaminidases. The gene was cloned into the expression vector pET-21d and overexpressed in Escherichia coli BL21* (DE3). The recombinant purified enzyme (LnbA) was a monomer with a molecular weight of approximately 37 kDa. Studies with chromogenic substrates including p-nitrophenyl N-acetyl-beta-D-glucosamine (pNP-GlcNAc) and p-nitrophenyl N-acetyl-beta-D-galactosamine(pNP-GalNAc) showed that the enzyme had both N-acetyl-beta-D-glucosaminidase and N-acetyl-beta-D-galactosaminidase activity, thus indicating that the enzyme is an N-acetyl-beta-D-hexosaminidase. K-m and k(cat) for pNP-GlcNAc were 2.56 mM and 26.7 s(-1),respectively, whereas kinetic parameters for pNP-GalNAc could not be determined due to the Km being very high (>10 mM)
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GAP207%2F11%2F0629" target="_blank" >GAP207/11/0629: Thiazolinové inhibitory ?-N-acetylhexosaminidas založené na nových, nepřirozených substrátech</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Agricultural and Food Chemistry
ISSN
0021-8561
e-ISSN
—
Svazek periodika
60
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
3275-3281
Kód UT WoS článku
000301969300042
EID výsledku v databázi Scopus
—