The eIF3c/NIP1 PCI domain interacts with RNA and RACK1/ASC1 and promotes assembly of translation preinitiation complexes

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00379100" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00379100 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkr1083" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkr1083</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkr1083" target="_blank" >10.1093/nar/gkr1083</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The eIF3c/NIP1 PCI domain interacts with RNA and RACK1/ASC1 and promotes assembly of translation preinitiation complexes

Popis výsledku v původním jazyce

Several subunits of the multifunctional eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3) contain well-defined domains. Among them is the conserved bipartite PCI domain, typically serving as the principal scaffold for multisubunit 26S proteasome lid, CSNand eIF3 complexes, which constitutes most of the C-terminal region of the c/NIP1 subunit. Interestingly, the c/NIP1-PCI domain is exceptional in that its deletion, despite being lethal, does not affect eIF3 integrity. Here, we show that a short C-terminal truncation and two clustered mutations directly disturbing the PCI domain produce lethal or slow growth phenotypes and significantly reduce amounts of 40S-bound eIF3 and eIF5 in vivo

Název v anglickém jazyce

The eIF3c/NIP1 PCI domain interacts with RNA and RACK1/ASC1 and promotes assembly of translation preinitiation complexes

Popis výsledku anglicky

Several subunits of the multifunctional eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3) contain well-defined domains. Among them is the conserved bipartite PCI domain, typically serving as the principal scaffold for multisubunit 26S proteasome lid, CSNand eIF3 complexes, which constitutes most of the C-terminal region of the c/NIP1 subunit. Interestingly, the c/NIP1-PCI domain is exceptional in that its deletion, despite being lethal, does not affect eIF3 integrity. Here, we show that a short C-terminal truncation and two clustered mutations directly disturbing the PCI domain produce lethal or slow growth phenotypes and significantly reduce amounts of 40S-bound eIF3 and eIF5 in vivo

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nucleic Acids Research

ISSN

0305-1048

e-ISSN

—

Svazek periodika

40

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

17

Strana od-do

2683-2699

Kód UT WoS článku

000302312400033

EID výsledku v databázi Scopus

—