Calmodulin and S100A1 Protein Interact with N Terminus of TRPM3 Channel

Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00380299" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00380299 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67985823:_____/12:00380299
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.350686" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.350686</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M112.350686" target="_blank" >10.1074/jbc.M112.350686</a>

Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Calmodulin and S100A1 Protein Interact with N Terminus of TRPM3 Channel
Popis výsledku v původním jazyce
Using combination of biochemical and biophysical methods we revealed two independent CaM binding domains on TRPM3 N-terminus. Moreover we found out that another Ca2+ binding protein S100A1 binds to these domains with high affinity and competes for thesebinding sites with CaM
Název v anglickém jazyce
Calmodulin and S100A1 Protein Interact with N Terminus of TRPM3 Channel
Popis výsledku anglicky
Using combination of biochemical and biophysical methods we revealed two independent CaM binding domains on TRPM3 N-terminus. Moreover we found out that another Ca2+ binding protein S100A1 binds to these domains with high affinity and competes for thesebinding sites with CaM

Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—

Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Podobné výsledky(10)