Novel high-affinity binders of human interferon gamma derived from albumin-binding domain of protein G
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00385253" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00385253 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/86652036:_____/12:00385253 RIV/44555601:13440/12:43883912 RIV/67985882:_____/12:00385253
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/prot.23234" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/prot.23234</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/prot.23234" target="_blank" >10.1002/prot.23234</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Novel high-affinity binders of human interferon gamma derived from albumin-binding domain of protein G
Popis výsledku v původním jazyce
Recombinant ligands derived from small protein scaffolds show promise as robust research and diagnostic reagents and next generation protein therapeutics. Here, we derived high-affinity binders of human interferon gamma (hIFN gamma) from the three helixbundle scaffold of the albumin-binding domain (ABD) of protein G from Streptococcus G148. Computational interaction energy mapping, solvent accessibility assessment, and in silico alanine scanning identified 11 residues from the albumin-binding surface of ABD as suitable for randomization. A corresponding combinatorial ABD scaffold library was synthesized and screened for hIFN gamma binders using in vitro ribosome display selection, to yield recombinant ligands that exhibited Kd values for hIFN gamma from 0.2 to 10 nM
Název v anglickém jazyce
Novel high-affinity binders of human interferon gamma derived from albumin-binding domain of protein G
Popis výsledku anglicky
Recombinant ligands derived from small protein scaffolds show promise as robust research and diagnostic reagents and next generation protein therapeutics. Here, we derived high-affinity binders of human interferon gamma (hIFN gamma) from the three helixbundle scaffold of the albumin-binding domain (ABD) of protein G from Streptococcus G148. Computational interaction energy mapping, solvent accessibility assessment, and in silico alanine scanning identified 11 residues from the albumin-binding surface of ABD as suitable for randomization. A corresponding combinatorial ABD scaffold library was synthesized and screened for hIFN gamma binders using in vitro ribosome display selection, to yield recombinant ligands that exhibited Kd values for hIFN gamma from 0.2 to 10 nM
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Proteins-Structure, Function and Bioinformatics
ISSN
0887-3585
e-ISSN
—
Svazek periodika
80
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
16
Strana od-do
774-789
Kód UT WoS článku
000300053500026
EID výsledku v databázi Scopus
—