Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Upscale of recombinant alpha-L-rhamnosidase production by Pichia pastoris Mut(S) strain

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F15%3A00450837" target="_blank" >RIV/61388971:_____/15:00450837 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.3389/fmicb.2015.01140" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3389/fmicb.2015.01140</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3389/fmicb.2015.01140" target="_blank" >10.3389/fmicb.2015.01140</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Upscale of recombinant alpha-L-rhamnosidase production by Pichia pastoris Mut(S) strain

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Pichia pastoris is currently one of the most preferred microorganisms for recombinant enzyme production due to its efficient expression system. The advantages include the production of high amounts of recombinant proteins containing the appropriate posttranslational modifications and easy cultivation conditions. alpha-L-Rhamnosidase is a biotechnologically important enzyme in food and pharmaceutical industry, used for example in debittering of citrus fruit juices, rhamnose pruning from naringin, or enhancement of wine aromas, creating a demand for the production of an active and stable enzyme. The production of recombinant alpha-L-rhamnosidase cloned in the Mut(S) strain of P pastoris KM71H was optimized. The encoding gene is located under the controlof the AOX promoter, which is induced by methanol whose concentration is instrumental for these strain types. Fermentation was upscaled in bioreactors employing various media and several methanol-feeding strategies. It was found that fed

  • Název v anglickém jazyce

    Upscale of recombinant alpha-L-rhamnosidase production by Pichia pastoris Mut(S) strain

  • Popis výsledku anglicky

    Pichia pastoris is currently one of the most preferred microorganisms for recombinant enzyme production due to its efficient expression system. The advantages include the production of high amounts of recombinant proteins containing the appropriate posttranslational modifications and easy cultivation conditions. alpha-L-Rhamnosidase is a biotechnologically important enzyme in food and pharmaceutical industry, used for example in debittering of citrus fruit juices, rhamnose pruning from naringin, or enhancement of wine aromas, creating a demand for the production of an active and stable enzyme. The production of recombinant alpha-L-rhamnosidase cloned in the Mut(S) strain of P pastoris KM71H was optimized. The encoding gene is located under the controlof the AOX promoter, which is induced by methanol whose concentration is instrumental for these strain types. Fermentation was upscaled in bioreactors employing various media and several methanol-feeding strategies. It was found that fed

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Frontiers in Microbiology

  • ISSN

    1664-302X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    6

  • Číslo periodika v rámci svazku

    OCT 2015

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000363861000001

  • EID výsledku v databázi Scopus