Expression of human beta-N-acetylhexosaminidase B in yeast eases the search for selective inhibitors

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F16%3A00461990" target="_blank" >RIV/61388971:_____/16:00461990 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2016.03.003" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2016.03.003</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2016.03.003" target="_blank" >10.1016/j.enzmictec.2016.03.003</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Expression of human beta-N-acetylhexosaminidase B in yeast eases the search for selective inhibitors

Popis výsledku v původním jazyce

Human lysosomal beta-N-acetylhexosaminidases from the family 20 of glycoside hydrolases are dimeric enzymes catalysing the cleavage of terminal beta-N-acetylglucosamine and beta-N-acetylgalactosamine residues from a broad spectrum of glycoconjugates. Here, we present a facile, robust, and cost-effective extracellular expression of human beta-N-acetylhexosaminidase B in Pichia pastoris KM71H strain. The prepared Hex B was purified in a single step with 33% yield obtaining 10 mg of the pure enzyme per 1 L of the culture media.

Název v anglickém jazyce

Expression of human beta-N-acetylhexosaminidase B in yeast eases the search for selective inhibitors

Popis výsledku anglicky

Human lysosomal beta-N-acetylhexosaminidases from the family 20 of glycoside hydrolases are dimeric enzymes catalysing the cleavage of terminal beta-N-acetylglucosamine and beta-N-acetylgalactosamine residues from a broad spectrum of glycoconjugates. Here, we present a facile, robust, and cost-effective extracellular expression of human beta-N-acetylhexosaminidase B in Pichia pastoris KM71H strain. The prepared Hex B was purified in a single step with 33% yield obtaining 10 mg of the pure enzyme per 1 L of the culture media.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GC15-02578J" target="_blank" >GC15-02578J: Modifikované multivalentní poly-N-acetyllaktosaminové glykany jako nové ligandy pro lidský galektin-3</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Enzyme and Microbial Technology

ISSN

0141-0229

e-ISSN

—

Svazek periodika

89

Číslo periodika v rámci svazku

JUL

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

1-6

Kód UT WoS článku

000378365700001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84961257787