The vaccinia virus DNA polymerase structure provides insights into the mode of processivity factor binding

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F17%3A00482204" target="_blank" >RIV/61388971:_____/17:00482204 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11310/17:10366566

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-01542-z" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-01542-z</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-01542-z" target="_blank" >10.1038/s41467-017-01542-z</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The vaccinia virus DNA polymerase structure provides insights into the mode of processivity factor binding

Popis výsledku v původním jazyce

Vaccinia virus (VACV), the prototype member of the Poxviridae, replicates in the cytoplasm of an infected cell. The catalytic subunit of the DNA polymerase E9 binds the heterodimeric processivity factor A20/D4 to form the functional polymerase holoenzyme. Here we present the crystal structure of full-length E9 at 2.7 angstrom resolution that permits identification of important poxvirus-specific structural insertions. One insertion in the palm domain interacts with C-terminal residues of A20 and thus serves as the processivity factor-binding site. This is in strong contrast to all other family B polymerases that bind their co-factors at the C terminus of the thumb domain. The VACV E9 structure also permits rationalization of polymerase inhibitor resistance mutations when compared with the closely related eukaryotic polymerase delta-DNA complex.

Název v anglickém jazyce

The vaccinia virus DNA polymerase structure provides insights into the mode of processivity factor binding

Popis výsledku anglicky

Vaccinia virus (VACV), the prototype member of the Poxviridae, replicates in the cytoplasm of an infected cell. The catalytic subunit of the DNA polymerase E9 binds the heterodimeric processivity factor A20/D4 to form the functional polymerase holoenzyme. Here we present the crystal structure of full-length E9 at 2.7 angstrom resolution that permits identification of important poxvirus-specific structural insertions. One insertion in the palm domain interacts with C-terminal residues of A20 and thus serves as the processivity factor-binding site. This is in strong contrast to all other family B polymerases that bind their co-factors at the C terminus of the thumb domain. The VACV E9 structure also permits rationalization of polymerase inhibitor resistance mutations when compared with the closely related eukaryotic polymerase delta-DNA complex.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10608 - Biochemistry and molecular biology

Projekt

<a href="/cs/project/LQ1604" target="_blank" >LQ1604: BIOCEV - od základního k aplikovanému výzkumu</a><br>

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2017

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature Communications

ISSN

2041-1723

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

NOV 13

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

12

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000414915900017

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85033776744