Bordetella pertussis and Bordetella bronchiseptica filamentous hemagglutinins are processed at different sites

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F18%3A00494800" target="_blank" >RIV/61388971:_____/18:00494800 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11310/18:10376037

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/2211-5463.12474" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/2211-5463.12474</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1002/2211-5463.12474" target="_blank" >10.1002/2211-5463.12474</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bordetella pertussis and Bordetella bronchiseptica filamentous hemagglutinins are processed at different sites

Popis výsledku v původním jazyce

Filamentous hemagglutinin (FHA) mediates adherence and plays an important role in lower respiratory tract infections by pathogenic Bordetellae. The mature FHA proteins of B. pertussis (Bp-FHA) and the B. bronchiseptica (Bb-FHA) are generated by processing of the respective FhaB precursors by the autotransporter subtilisin-type protease SphB1. We have used bottom-up proteomics with differential O-16/O-18 labeling and show that despite high-sequence conservation of the corresponding FhaB segments, the mature Bp-FHA (similar to 230 kDa) and Bb-FHA (similar to 243 kDa) proteins are processed at different sites of FhaB, after the Ala-2348 and Lys-2479 residues, respectively. Moreover, protease surface accessibility probing by oncolumn (on-line) digestion of the Bp-FHA and Bb-FHA proteins yielded different peptide patterns, revealing structural differences in the N-terminal and C-terminal domains of the Bp-FHA and Bb-FHA proteins. These data indicate specific structural variations between the highly homologous FHA proteins.

Název v anglickém jazyce

Bordetella pertussis and Bordetella bronchiseptica filamentous hemagglutinins are processed at different sites

Popis výsledku anglicky

Filamentous hemagglutinin (FHA) mediates adherence and plays an important role in lower respiratory tract infections by pathogenic Bordetellae. The mature FHA proteins of B. pertussis (Bp-FHA) and the B. bronchiseptica (Bb-FHA) are generated by processing of the respective FhaB precursors by the autotransporter subtilisin-type protease SphB1. We have used bottom-up proteomics with differential O-16/O-18 labeling and show that despite high-sequence conservation of the corresponding FhaB segments, the mature Bp-FHA (similar to 230 kDa) and Bb-FHA (similar to 243 kDa) proteins are processed at different sites of FhaB, after the Ala-2348 and Lys-2479 residues, respectively. Moreover, protease surface accessibility probing by oncolumn (on-line) digestion of the Bp-FHA and Bb-FHA proteins yielded different peptide patterns, revealing structural differences in the N-terminal and C-terminal domains of the Bp-FHA and Bb-FHA proteins. These data indicate specific structural variations between the highly homologous FHA proteins.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10606 - Microbiology

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

FEBS Open Bio

ISSN

2211-5463

e-ISSN

—

Svazek periodika

8

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

1256-1266

Kód UT WoS článku

000445645300007

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85050929839