Domain structure of HelD, an interaction partner of Bacillus subtilis RNA polymerase
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F19%3A00504953" target="_blank" >RIV/61388971:_____/19:00504953 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/86652036:_____/19:00504953
Výsledek na webu
<a href="https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/1873-3468.13385" target="_blank" >https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/1873-3468.13385</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.13385" target="_blank" >10.1002/1873-3468.13385</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Domain structure of HelD, an interaction partner of Bacillus subtilis RNA polymerase
Popis výsledku v původním jazyce
The HelD is a helicase-like protein binding to Bacillus subtilis RNA polymerase (RNAP), stimulating transcription in an ATP-dependent manner. Here, our small angle X-ray scattering data bring the first insights into the HelD structure: HelD is compact in shape and undergoes a conformational change upon substrate analog binding. Furthermore, the HelD domain structure is delineated, and a partial model of HelD is presented. In addition, the unique N-terminal domain of HelD is characterized as essential for its transcription-related function but not for ATPase activity, DNA binding, or binding to RNAP. The study provides a topological basis for further studies of the role of HelD in transcription.
Název v anglickém jazyce
Domain structure of HelD, an interaction partner of Bacillus subtilis RNA polymerase
Popis výsledku anglicky
The HelD is a helicase-like protein binding to Bacillus subtilis RNA polymerase (RNAP), stimulating transcription in an ATP-dependent manner. Here, our small angle X-ray scattering data bring the first insights into the HelD structure: HelD is compact in shape and undergoes a conformational change upon substrate analog binding. Furthermore, the HelD domain structure is delineated, and a partial model of HelD is presented. In addition, the unique N-terminal domain of HelD is characterized as essential for its transcription-related function but not for ATPase activity, DNA binding, or binding to RNAP. The study provides a topological basis for further studies of the role of HelD in transcription.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10606 - Microbiology
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2019
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS Letters
ISSN
0014-5793
e-ISSN
—
Svazek periodika
593
Číslo periodika v rámci svazku
9
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
996-1005
Kód UT WoS článku
000467748900011
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85064731642