Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Conserved cysteine dioxidation enhances membrane interaction of human Cl(-)intracellular channel 5

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F20%3A00533907" target="_blank" >RIV/61388971:_____/20:00533907 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216208:11310/20:10413570

  • Výsledek na webu

    <a href="https://faseb.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1096/fj.202000399R" target="_blank" >https://faseb.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1096/fj.202000399R</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1096/fj.202000399R" target="_blank" >10.1096/fj.202000399R</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Conserved cysteine dioxidation enhances membrane interaction of human Cl(-)intracellular channel 5

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The human chloride intracellular channel (hCLIC) family is thought to transition between globular and membrane-associated forms by exposure of a hydrophobic surface. However, the molecular identity of this surface, and the triggering events leading to its exposure, remain elusive. Here, by combining biochemical and structural approaches, together with mass spectrometry (MS) analyses, we show that hCLIC5 is inherently flexible. X-ray crystallography revealed the existence of a globular conformation, while small-angle X-ray scattering showed additional elongated forms consisting of exposure of the conserved hydrophobic inter-domain interface to the bulk phase. Tryptophan fluorescence measurements demonstrated that the transition to the membrane-associated form is enhanced by the presence of oxidative environment and lipids. Using MS, we identified a dose-dependent oxidation of a highly conserved cysteine residue, known to play a key role in the structurally related omega-class of glutathione-S-transferases. Hydrogen/deuterium exchange MS analysis revealed that oxidation of this cysteine facilitates the exposure of the conserved hydrophobic inter-domain interface. Together, our results pinpoint an oxidation of a specific cysteine residue as a triggering mechanism initializing the molecular commitment for membrane interaction in the CLIC family.

  • Název v anglickém jazyce

    Conserved cysteine dioxidation enhances membrane interaction of human Cl(-)intracellular channel 5

  • Popis výsledku anglicky

    The human chloride intracellular channel (hCLIC) family is thought to transition between globular and membrane-associated forms by exposure of a hydrophobic surface. However, the molecular identity of this surface, and the triggering events leading to its exposure, remain elusive. Here, by combining biochemical and structural approaches, together with mass spectrometry (MS) analyses, we show that hCLIC5 is inherently flexible. X-ray crystallography revealed the existence of a globular conformation, while small-angle X-ray scattering showed additional elongated forms consisting of exposure of the conserved hydrophobic inter-domain interface to the bulk phase. Tryptophan fluorescence measurements demonstrated that the transition to the membrane-associated form is enhanced by the presence of oxidative environment and lipids. Using MS, we identified a dose-dependent oxidation of a highly conserved cysteine residue, known to play a key role in the structurally related omega-class of glutathione-S-transferases. Hydrogen/deuterium exchange MS analysis revealed that oxidation of this cysteine facilitates the exposure of the conserved hydrophobic inter-domain interface. Together, our results pinpoint an oxidation of a specific cysteine residue as a triggering mechanism initializing the molecular commitment for membrane interaction in the CLIC family.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10602 - Biology (theoretical, mathematical, thermal, cryobiology, biological rhythm), Evolutionary biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2020

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FASEB Journal

  • ISSN

    0892-6638

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    34

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    16

  • Strana od-do

    9925-9940

  • Kód UT WoS článku

    000541773000001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85089440364