The Ycf48 accessory factor occupies the site of the oxygen-evolving manganese cluster during photosystem II biogenesis
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F23%3A00575001" target="_blank" >RIV/61388971:_____/23:00575001 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60076658:12310/23:43906695
Výsledek na webu
<a href="https://www.nature.com/articles/s41467-023-40388-6" target="_blank" >https://www.nature.com/articles/s41467-023-40388-6</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-40388-6" target="_blank" >10.1038/s41467-023-40388-6</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The Ycf48 accessory factor occupies the site of the oxygen-evolving manganese cluster during photosystem II biogenesis
Popis výsledku v původním jazyce
Robust oxygenic photosynthesis requires a suite of accessory factors to ensure efficient assembly and repair of the oxygen-evolving photosystem two (PSII) complex. The highly conserved Ycf48 assembly factor binds to the newly synthesized D1 reaction center polypeptide and promotes the initial steps of PSII assembly, but its binding site is unclear. Here we use cryo-electron microscopy to determine the structure of a cyanobacterial PSII D1/D2 reaction center assembly complex with Ycf48 attached. Ycf48, a 7-bladed beta propeller, binds to the amino-acid residues of D1 that ultimately ligate the water-oxidising Mn4CaO5 cluster, thereby preventing the premature binding of Mn2+ and Ca2+ ions and protecting the site from damage. Interactions with D2 help explain how Ycf48 promotes assembly of the D1/D2 complex. Overall, our work provides valuable insights into the early stages of PSII assembly and the structural changes that create the binding site for the Mn4CaO5 cluster.
Název v anglickém jazyce
The Ycf48 accessory factor occupies the site of the oxygen-evolving manganese cluster during photosystem II biogenesis
Popis výsledku anglicky
Robust oxygenic photosynthesis requires a suite of accessory factors to ensure efficient assembly and repair of the oxygen-evolving photosystem two (PSII) complex. The highly conserved Ycf48 assembly factor binds to the newly synthesized D1 reaction center polypeptide and promotes the initial steps of PSII assembly, but its binding site is unclear. Here we use cryo-electron microscopy to determine the structure of a cyanobacterial PSII D1/D2 reaction center assembly complex with Ycf48 attached. Ycf48, a 7-bladed beta propeller, binds to the amino-acid residues of D1 that ultimately ligate the water-oxidising Mn4CaO5 cluster, thereby preventing the premature binding of Mn2+ and Ca2+ ions and protecting the site from damage. Interactions with D2 help explain how Ycf48 promotes assembly of the D1/D2 complex. Overall, our work provides valuable insights into the early stages of PSII assembly and the structural changes that create the binding site for the Mn4CaO5 cluster.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10606 - Microbiology
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GX19-29225X" target="_blank" >GX19-29225X: Provázaná biogeneze fotosystémů I a II: společně zrozeni ke společné práci</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2023
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Nature Communications
ISSN
2041-1723
e-ISSN
2041-1723
Svazek periodika
14
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
4681
Kód UT WoS článku
001042606700004
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85166598094