Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Krystalizace a předběžná analýza rentgenové difrakce beta-galaktosidasy z

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F05%3A00110125" target="_blank" >RIV/61389013:_____/05:00110125 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/60461373:22330/05:00016004

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of cold-active beta-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2

  • Popis výsledku v původním jazyce

    .Beta.b-Galactosidase from psychrotrophic bacteria strain Arthrobacter sp. C2-2 catalyzes cleavage of b-D-galactosyl moieties from b-D-galactosides and is interesting for its activity at low temperatures. Various types of crystals with dimensions of up to 0.8 mm were obtained and X-ray diffraction data up to 1.9 A were collected. The phase problem was solved by molecular replacement. The enzym forms hexamers 666 kDa.

  • Název v anglickém jazyce

    Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of cold-active beta-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2

  • Popis výsledku anglicky

    .Beta.b-Galactosidase from psychrotrophic bacteria strain Arthrobacter sp. C2-2 catalyzes cleavage of b-D-galactosyl moieties from b-D-galactosides and is interesting for its activity at low temperatures. Various types of crystals with dimensions of up to 0.8 mm were obtained and X-ray diffraction data up to 1.9 A were collected. The phase problem was solved by molecular replacement. The enzym forms hexamers 666 kDa.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CD - Makromolekulární chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA204%2F02%2F0843" target="_blank" >GA204/02/0843: Komplexní studium chladového přizpůsobení enzymů na molekulární úrovni a jejich uplatnění v biotechnologických procesech</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Collection of Czechoslovak Chemical Communications

  • ISSN

    0010-0765

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    70

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    124-132

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus