Structure and function of the Arabidopsis ABC transporter ABCB19 in brassinosteroid export
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389030%3A_____%2F24%3A00600473" target="_blank" >RIV/61389030:_____/24:00600473 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61989592:15310/24:73628743
Výsledek na webu
<a href="https://doi.org/10.1126/science.adj4591" target="_blank" >https://doi.org/10.1126/science.adj4591</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1126/science.adj4591" target="_blank" >10.1126/science.adj4591</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structure and function of the Arabidopsis ABC transporter ABCB19 in brassinosteroid export
Popis výsledku v původním jazyce
Brassinosteroids are steroidal phytohormones that regulate plant development and physiology, including adaptation to environmental stresses. Brassinosteroids are synthesized in the cell interior but bind receptors at the cell surface, necessitating a yet to be identified export mechanism. Here, we show that a member of the ATP-binding cassette (ABC) transporter superfamily, ABCB19, functions as a brassinosteroid exporter. We present its structure in both the substrate-unbound and the brassinosteroid-bound states. Bioactive brassinosteroids are potent activators of ABCB19 ATP hydrolysis activity, and transport assays showed that ABCB19 transports brassinosteroids. In Arabidopsis thaliana, ABCB19 and its close homolog, ABCB1, positively regulate brassinosteroid responses. Our results uncover an elusive export mechanism for bioactive brassinosteroids that is tightly coordinated with brassinosteroid signaling.
Název v anglickém jazyce
Structure and function of the Arabidopsis ABC transporter ABCB19 in brassinosteroid export
Popis výsledku anglicky
Brassinosteroids are steroidal phytohormones that regulate plant development and physiology, including adaptation to environmental stresses. Brassinosteroids are synthesized in the cell interior but bind receptors at the cell surface, necessitating a yet to be identified export mechanism. Here, we show that a member of the ATP-binding cassette (ABC) transporter superfamily, ABCB19, functions as a brassinosteroid exporter. We present its structure in both the substrate-unbound and the brassinosteroid-bound states. Bioactive brassinosteroids are potent activators of ABCB19 ATP hydrolysis activity, and transport assays showed that ABCB19 transports brassinosteroids. In Arabidopsis thaliana, ABCB19 and its close homolog, ABCB1, positively regulate brassinosteroid responses. Our results uncover an elusive export mechanism for bioactive brassinosteroids that is tightly coordinated with brassinosteroid signaling.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2024
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Science
ISSN
0036-8075
e-ISSN
1095-9203
Svazek periodika
383
Číslo periodika v rámci svazku
6689
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
eadj4591
Kód UT WoS článku
001252955200028
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85188561130