Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389030%3A_____%2F26%3A00648116" target="_blank" >RIV/61389030:_____/26:00648116 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://doi.org/10.1126/science.adx2867" target="_blank" >https://doi.org/10.1126/science.adx2867</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1126/science.adx2867" target="_blank" >10.1126/science.adx2867</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate
Popis výsledku v původním jazyce
Polyamines are often associated with ribosomes and are thought to stabilize their integrity. In Arabidopsis, the polyamine thermospermine (tSpm) affects xylem cell fate. tSpm induces translation of SUPPRESSOR-OF-ACAULIS51 (SAC51) and SAC51-LIKEs (SACLs), which inhibit heterodimerization of the xylem development proteins LONESOME-HIGHWAY (LHW) and TARGET-OF-MONOPTEROS5. Here, we report a methyltransferase, OVERACHIEVER, that methylates the peptidyl transferase center of the 25S ribosomal RNA (rRNA). Residue m3U2952 promotes functional tSpm binding to a specific site connecting the P-site transfer RNA (tRNA) with rRNA residues in the peptidyl transferase center. This interaction enhances the translation of SACLs but inhibits that of LHW. Our study uncovers the dependency between a conserved rRNA base methylation and a polyamine in orchestrating cell fate decisions, highlighting a role for the ribosome chemical landscape in translational regulation.
Název v anglickém jazyce
Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate
Popis výsledku anglicky
Polyamines are often associated with ribosomes and are thought to stabilize their integrity. In Arabidopsis, the polyamine thermospermine (tSpm) affects xylem cell fate. tSpm induces translation of SUPPRESSOR-OF-ACAULIS51 (SAC51) and SAC51-LIKEs (SACLs), which inhibit heterodimerization of the xylem development proteins LONESOME-HIGHWAY (LHW) and TARGET-OF-MONOPTEROS5. Here, we report a methyltransferase, OVERACHIEVER, that methylates the peptidyl transferase center of the 25S ribosomal RNA (rRNA). Residue m3U2952 promotes functional tSpm binding to a specific site connecting the P-site transfer RNA (tRNA) with rRNA residues in the peptidyl transferase center. This interaction enhances the translation of SACLs but inhibits that of LHW. Our study uncovers the dependency between a conserved rRNA base methylation and a polyamine in orchestrating cell fate decisions, highlighting a role for the ribosome chemical landscape in translational regulation.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10608 - Biochemistry and molecular biology
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EH22_008%2F0004581" target="_blank" >EH22_008/0004581: Nové poznatky pro plodiny nové generace</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2026
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Science
ISSN
0036-8075
e-ISSN
1095-9203
Svazek periodika
391
Číslo periodika v rámci svazku
6786
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
694-699
Kód UT WoS článku
001692673100034
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-105030225040