Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389030%3A_____%2F26%3A00648116" target="_blank" >RIV/61389030:_____/26:00648116 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1126/science.adx2867" target="_blank" >https://doi.org/10.1126/science.adx2867</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1126/science.adx2867" target="_blank" >10.1126/science.adx2867</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Polyamines are often associated with ribosomes and are thought to stabilize their integrity. In Arabidopsis, the polyamine thermospermine (tSpm) affects xylem cell fate. tSpm induces translation of SUPPRESSOR-OF-ACAULIS51 (SAC51) and SAC51-LIKEs (SACLs), which inhibit heterodimerization of the xylem development proteins LONESOME-HIGHWAY (LHW) and TARGET-OF-MONOPTEROS5. Here, we report a methyltransferase, OVERACHIEVER, that methylates the peptidyl transferase center of the 25S ribosomal RNA (rRNA). Residue m3U2952 promotes functional tSpm binding to a specific site connecting the P-site transfer RNA (tRNA) with rRNA residues in the peptidyl transferase center. This interaction enhances the translation of SACLs but inhibits that of LHW. Our study uncovers the dependency between a conserved rRNA base methylation and a polyamine in orchestrating cell fate decisions, highlighting a role for the ribosome chemical landscape in translational regulation.

  • Název v anglickém jazyce

    Recruitment of bifunctional regulator thermospermine to methylated ribosomes directs xylem fate

  • Popis výsledku anglicky

    Polyamines are often associated with ribosomes and are thought to stabilize their integrity. In Arabidopsis, the polyamine thermospermine (tSpm) affects xylem cell fate. tSpm induces translation of SUPPRESSOR-OF-ACAULIS51 (SAC51) and SAC51-LIKEs (SACLs), which inhibit heterodimerization of the xylem development proteins LONESOME-HIGHWAY (LHW) and TARGET-OF-MONOPTEROS5. Here, we report a methyltransferase, OVERACHIEVER, that methylates the peptidyl transferase center of the 25S ribosomal RNA (rRNA). Residue m3U2952 promotes functional tSpm binding to a specific site connecting the P-site transfer RNA (tRNA) with rRNA residues in the peptidyl transferase center. This interaction enhances the translation of SACLs but inhibits that of LHW. Our study uncovers the dependency between a conserved rRNA base methylation and a polyamine in orchestrating cell fate decisions, highlighting a role for the ribosome chemical landscape in translational regulation.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/EH22_008%2F0004581" target="_blank" >EH22_008/0004581: Nové poznatky pro plodiny nové generace</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2026

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Science

  • ISSN

    0036-8075

  • e-ISSN

    1095-9203

  • Svazek periodika

    391

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6786

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    694-699

  • Kód UT WoS článku

    001692673100034

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-105030225040