Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Searching for New Z-DNA/Z-RNA Binding Proteins Based on Structural Similarity to Experimentally Validated Zα Domain

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61988987%3A17310%2F22%3AA2302EBA" target="_blank" >RIV/61988987:17310/22:A2302EBA - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.mdpi.com/1422-0067/23/2/768" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1422-0067/23/2/768</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms23020768" target="_blank" >10.3390/ijms23020768</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Searching for New Z-DNA/Z-RNA Binding Proteins Based on Structural Similarity to Experimentally Validated Zα Domain

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Z-DNA and Z-RNA are functionally important left-handed structures of nucleic acids, which play a significant role in several molecular and biological processes including DNA replication, gene expression regulation and viral nucleic acid sensing. Most proteins that have been proven to interact with Z-DNA/Z-RNA contain the so-called Zα domain, which is structurally well conserved. To date, only eight proteins with Zα domain have been described within a few organisms (including human, mouse, Danio rerio, Trypanosoma brucei and some viruses). Therefore, this paper aimed to search for new Z-DNA/Z-RNA binding proteins in the complete PDB structures database and from the AlphaFold2 protein models. A structure-based similarity search found 14 proteins with highly similar Zα domain structure in experimentally-defined proteins and 185 proteins with a putative Zα domain using the AlphaFold2 models. Structure-based alignment and molecular docking confirmed high functional conservation of amino acids involved in Z-DNA/Z-RNA, suggesting that Z-DNA/Z-RNA recognition may play an important role in a variety of cellular processes.

  • Název v anglickém jazyce

    Searching for New Z-DNA/Z-RNA Binding Proteins Based on Structural Similarity to Experimentally Validated Zα Domain

  • Popis výsledku anglicky

    Z-DNA and Z-RNA are functionally important left-handed structures of nucleic acids, which play a significant role in several molecular and biological processes including DNA replication, gene expression regulation and viral nucleic acid sensing. Most proteins that have been proven to interact with Z-DNA/Z-RNA contain the so-called Zα domain, which is structurally well conserved. To date, only eight proteins with Zα domain have been described within a few organisms (including human, mouse, Danio rerio, Trypanosoma brucei and some viruses). Therefore, this paper aimed to search for new Z-DNA/Z-RNA binding proteins in the complete PDB structures database and from the AlphaFold2 protein models. A structure-based similarity search found 14 proteins with highly similar Zα domain structure in experimentally-defined proteins and 185 proteins with a putative Zα domain using the AlphaFold2 models. Structure-based alignment and molecular docking confirmed high functional conservation of amino acids involved in Z-DNA/Z-RNA, suggesting that Z-DNA/Z-RNA recognition may play an important role in a variety of cellular processes.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10602 - Biology (theoretical, mathematical, thermal, cryobiology, biological rhythm), Evolutionary biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2022

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1422-0067

  • e-ISSN

    1422-0067

  • Svazek periodika

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    18

  • Strana od-do

    1-18

  • Kód UT WoS článku

    000759440300001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85122703630