Isoenzymy konvenční protein kinasy C podléhají defosforylaci v neutrofilům podobných HL-60 buňkách inkubovaných s chelerythrinem a sanguinarinem.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F08%3A00006992" target="_blank" >RIV/61989592:15110/08:00006992 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61989592:15310/08:00005343
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Conventional protein kinase C isoenzymes undergo dephosphorylation in neutrophil-like HL-60 cells treated by chelerythrine or sanguinarine
Popis výsledku v původním jazyce
The quaternary benzo[c]phenanthridine alkaloid chelerythrine is widely used as an inhibitor of protein kinase C (PKC). However, in biological systems chelerythrine interacts with an array of proteins. In this study, we examined the effects of chelerythrine and sanguinarine on conventional PKCs (cPKCs) and PKC upstream kinase, phosphoinositide-dependent protein kinase 1 (PDK1), under complete inhibition conditions of PKC-dependent oxidative burst. In neutrophil-like HL-60 cells, sanguinarine and chelerythrine inhibited N-formyl-Met-Leu-Phe, phorbol 12-myristate 13-acetate (PMA)-, and A23187-induced oxidative burst with IC(50) values not exceeding 4.6 mumol/L, but the inhibition of PMA-stimulated cPKC activity in intact cells required at least fivefold higher alkaloid concentrations. At concentrations below 10 mumol/L, sanguinarine and chelerythrine prevented phosphorylation of approximately 80 kDa protein and sequestered approximately 60 kDa phosphoprotein in cytosol.
Název v anglickém jazyce
Conventional protein kinase C isoenzymes undergo dephosphorylation in neutrophil-like HL-60 cells treated by chelerythrine or sanguinarine
Popis výsledku anglicky
The quaternary benzo[c]phenanthridine alkaloid chelerythrine is widely used as an inhibitor of protein kinase C (PKC). However, in biological systems chelerythrine interacts with an array of proteins. In this study, we examined the effects of chelerythrine and sanguinarine on conventional PKCs (cPKCs) and PKC upstream kinase, phosphoinositide-dependent protein kinase 1 (PDK1), under complete inhibition conditions of PKC-dependent oxidative burst. In neutrophil-like HL-60 cells, sanguinarine and chelerythrine inhibited N-formyl-Met-Leu-Phe, phorbol 12-myristate 13-acetate (PMA)-, and A23187-induced oxidative burst with IC(50) values not exceeding 4.6 mumol/L, but the inhibition of PMA-stimulated cPKC activity in intact cells required at least fivefold higher alkaloid concentrations. At concentrations below 10 mumol/L, sanguinarine and chelerythrine prevented phosphorylation of approximately 80 kDa protein and sequestered approximately 60 kDa phosphoprotein in cytosol.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/GP303%2F06%2FP193" target="_blank" >GP303/06/P193: Změny exprese prozánětlivých enzymů vyvolané isochinolinovými alkaloidy v průběhu diferenciace promyelocytů na neutrofily</a><br>
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Cell Biology and Toxicology
ISSN
0742-2091
e-ISSN
—
Svazek periodika
24
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—