Aberrant O-glycosylation and anti-glycan antibodies in an autoimmune disease IgA nephropathy and breast adenocarcinoma

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F13%3A33140779" target="_blank" >RIV/61989592:15110/13:33140779 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00018-012-1082-6" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1007/s00018-012-1082-6</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1007/s00018-012-1082-6" target="_blank" >10.1007/s00018-012-1082-6</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Aberrant O-glycosylation and anti-glycan antibodies in an autoimmune disease IgA nephropathy and breast adenocarcinoma

Popis výsledku v původním jazyce

Glycosylation abnormalities have been observed in autoimmune diseases and cancer. Here, we compare mechanisms of aberrant O-glycosylation, i.e., formation of Tn and sialyl-Tn structures, on MUC1 in breast cancer, and on IgA1 in an autoimmune disease, IgAnephropathy. The pathways of aberrant O-glycosylation, although different for MUC1 and IgA1, include dysregulation in glycosyltransferase expression, stability, and/or intracellular localization. Moreover, these aberrant glycoproteins are recognized byantibodies, although with different consequences. In breast cancer, elevated levels of antibodies recognizing aberrant MUC1 are associated with better outcome, whereas in IgA nephropathy, the antibodies recognizing aberrant IgA1 are part of the pathogenetic process.

Název v anglickém jazyce

Aberrant O-glycosylation and anti-glycan antibodies in an autoimmune disease IgA nephropathy and breast adenocarcinoma

Popis výsledku anglicky

Glycosylation abnormalities have been observed in autoimmune diseases and cancer. Here, we compare mechanisms of aberrant O-glycosylation, i.e., formation of Tn and sialyl-Tn structures, on MUC1 in breast cancer, and on IgA1 in an autoimmune disease, IgAnephropathy. The pathways of aberrant O-glycosylation, although different for MUC1 and IgA1, include dysregulation in glycosyltransferase expression, stability, and/or intracellular localization. Moreover, these aberrant glycoproteins are recognized byantibodies, although with different consequences. In breast cancer, elevated levels of antibodies recognizing aberrant MUC1 are associated with better outcome, whereas in IgA nephropathy, the antibodies recognizing aberrant IgA1 are part of the pathogenetic process.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EC - Imunologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Cellular and Molecular Life Sciences

ISSN

1420-682X

e-ISSN

—

Svazek periodika

70

Číslo periodika v rámci svazku

5

Stát vydavatele periodika

CH - Švýcarská konfederace

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

829-839

Kód UT WoS článku

000314716100005

EID výsledku v databázi Scopus

—