Cytokines Alter IgA1 O-Glycosylation by Dysregulating C1GalT1 and ST6GalNAc-II Enzymes.
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F14%3A33148412" target="_blank" >RIV/61989592:15110/14:33148412 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.jbc.org/content/289/8/5330.long" target="_blank" >http://www.jbc.org/content/289/8/5330.long</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M113.512277" target="_blank" >10.1074/jbc.M113.512277</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Cytokines Alter IgA1 O-Glycosylation by Dysregulating C1GalT1 and ST6GalNAc-II Enzymes.
Popis výsledku v původním jazyce
IgA nephropathy (IgAN), the most common primary glomerulonephritis, is characterized by renal immunodeposits containing IgA1 with galactose-deficient O-glycans (Gd-IgA1). These immunodeposits originate from circulating immune complexes consisting of anti-glycan antibodies bound to Gd-IgA1. As clinical disease onset and activity of IgAN often coincide with mucosal infections and dysregulation of cytokines, we hypothesized that cytokines may affect IgA1 O-glycosylation. We used IgA1-secreting cells derived from the circulation of IgAN patients and healthy controls and assessed whether IgA1 O-glycosylation is altered by cytokines. Of the eight cytokines tested, only IL-6 and, to a lesser degree, IL-4 significantly increased galactose deficiency of IgA1; changes in IgA1 O-glycosylation were robust for the cells from IgAN patients. These cytokines reduced galactosylation of the O-glycan substrate directly via decreased expression of the galactosyltransferase C1GalT1 and, indirectly, via inc
Název v anglickém jazyce
Cytokines Alter IgA1 O-Glycosylation by Dysregulating C1GalT1 and ST6GalNAc-II Enzymes.
Popis výsledku anglicky
IgA nephropathy (IgAN), the most common primary glomerulonephritis, is characterized by renal immunodeposits containing IgA1 with galactose-deficient O-glycans (Gd-IgA1). These immunodeposits originate from circulating immune complexes consisting of anti-glycan antibodies bound to Gd-IgA1. As clinical disease onset and activity of IgAN often coincide with mucosal infections and dysregulation of cytokines, we hypothesized that cytokines may affect IgA1 O-glycosylation. We used IgA1-secreting cells derived from the circulation of IgAN patients and healthy controls and assessed whether IgA1 O-glycosylation is altered by cytokines. Of the eight cytokines tested, only IL-6 and, to a lesser degree, IL-4 significantly increased galactose deficiency of IgA1; changes in IgA1 O-glycosylation were robust for the cells from IgAN patients. These cytokines reduced galactosylation of the O-glycan substrate directly via decreased expression of the galactosyltransferase C1GalT1 and, indirectly, via inc
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2014
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Biological Chemistry
ISSN
0021-9258
e-ISSN
—
Svazek periodika
289
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
5330-5339
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—