IgA1 hinge-region clustered glycan fidelity is established early during semi-ordered glycosylation by GalNAc-T2

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F19%3A73594200" target="_blank" >RIV/61989592:15110/19:73594200 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://academic.oup.com/glycob/article/29/7/543/5318693" target="_blank" >https://academic.oup.com/glycob/article/29/7/543/5318693</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1093/glycob/cwz007" target="_blank" >10.1093/glycob/cwz007</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

IgA1 hinge-region clustered glycan fidelity is established early during semi-ordered glycosylation by GalNAc-T2

Popis výsledku v původním jazyce

Mucin-type (GalNAc-type) O-glycosylation is a common post-translational modification, frequently occurring on proteins that transit through the Golgi complex (Hanisch 2001). The addition and processing of O-glycans by glycosyltransferases in the Golgi complex often affect protein function, thereby adding a level of post-translational control. GalNAc-type O-glycosylation, a non-template driven process, is initiated in humans by a family of twenty polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase (GalNAc-T) enzymes that add GalNAc to S/T amino acid residues (Bennett et al. 2012, Clausen and Bennett 1996, Gerken et al. 2008, Wandall et al. 1997).

Název v anglickém jazyce

IgA1 hinge-region clustered glycan fidelity is established early during semi-ordered glycosylation by GalNAc-T2

Popis výsledku anglicky

Mucin-type (GalNAc-type) O-glycosylation is a common post-translational modification, frequently occurring on proteins that transit through the Golgi complex (Hanisch 2001). The addition and processing of O-glycans by glycosyltransferases in the Golgi complex often affect protein function, thereby adding a level of post-translational control. GalNAc-type O-glycosylation, a non-template driven process, is initiated in humans by a family of twenty polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase (GalNAc-T) enzymes that add GalNAc to S/T amino acid residues (Bennett et al. 2012, Clausen and Bennett 1996, Gerken et al. 2008, Wandall et al. 1997).

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

30102 - Immunology

Projekt

<a href="/cs/project/LH15263" target="_blank" >LH15263: Studium vývoje glykosylace Env antigenu HIV-1 viru ve vztahu ke konstrukci preventivní vakcíny</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2019

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

GLYCOBIOLOGY

ISSN

0959-6658

e-ISSN

—

Svazek periodika

29

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

14

Strana od-do

543-556

Kód UT WoS článku

000493192400004

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85068489015