Molecular and biochemical properties of cytokinin dehydrogenase - enzyme activity degrading cytokinins in plants

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F00%3A00000974" target="_blank" >RIV/61989592:15310/00:00000974 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Molecular and biochemical properties of cytokinin dehydrogenase - enzyme activity degrading cytokinins in plants

Popis výsledku v původním jazyce

An enzyme degrading cytokinins with isoprenoic side chain, previously named cytokinin oxidase, has been purified from wheat and barley grains. Purified cytokinin dehydrogenase is a monomeric flavoprotein. Interestingly, oxygen is not required and hydrogen peroxide is not produced during the catalytic reaction of enzyme from cereals that rather proceeds by dehydrogenation as confirmed by high enhancement of the enzyme activity in the presence of artificial electron acceptors. First attempt of cloning genes from barley and wheat were also done. Two 413 bp fragments of genes encoding cytokinin dehydrogenase corresponding to protein C-terminus from both sources were cloned and sequenced.

Název v anglickém jazyce

Molecular and biochemical properties of cytokinin dehydrogenase - enzyme activity degrading cytokinins in plants

Popis výsledku anglicky

An enzyme degrading cytokinins with isoprenoic side chain, previously named cytokinin oxidase, has been purified from wheat and barley grains. Purified cytokinin dehydrogenase is a monomeric flavoprotein. Interestingly, oxygen is not required and hydrogen peroxide is not produced during the catalytic reaction of enzyme from cereals that rather proceeds by dehydrogenation as confirmed by high enhancement of the enzyme activity in the presence of artificial electron acceptors. First attempt of cloning genes from barley and wheat were also done. Two 413 bp fragments of genes encoding cytokinin dehydrogenase corresponding to protein C-terminus from both sources were cloned and sequenced.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2000

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Svazek periodika

94

Číslo periodika v rámci svazku

8

Stát vydavatele periodika

XX - osoby bez státní příslušnosti

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—