Proteolytické enzymy: význam pro proteomiku
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F05%3A00002269" target="_blank" >RIV/61989592:15310/05:00002269 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
čeština
Název v původním jazyce
Proteolytické enzymy: význam pro proteomiku
Popis výsledku v původním jazyce
1. Úvod − proteolytické enzymy a jejich úloha v proteomice2. Reakce katalyzovaná proteolytickými enzymy3. Zdroje a klasifikace proteolytických enzymů4. Stručný přehled vlastností vybraných enzymů5. Trypsin a jeho výjimečné postavení v proteomice6.Měření proteolytické aktivity7. Počítačová predikce štěpných peptidů8. Varianty procesu proteolýzy používané v proteomice9. Modifikace proteolytických enzymů (modulace funkčnosti a termostability)10. Závěr − perspektivy proteolýzy v moderní proteomice
Název v anglickém jazyce
Proteolytic enzymes: significance for proteomics
Popis výsledku anglicky
Proteolytic enzymes (peptidases) are important tools for proteomic research. This review article charts their application for digestion of proteins samples, which commonly precedes protein analysis by mass spectrometry. In the opening part, mechanism ofproteolysis is described together with a detailed introduction to classification of enzymes (Enzyme Nomenclature, MEROPS database). The following part brings an overview of proteolytic enzymes that are currently used in expression and functional proteomics including their properties and specificity. The review continues with reports on assays of proteolytic activity and computer prediction of cleavage peptides. Methodology of in-solution and in-gel digestion of samples together with the use of peptidases for cleavage of proteins on membrane surfaces is also mentioned. Furthermore, chemical modifications of peptidases to improve their stability to autolysis and thermal inactivation are documented. Peptidase treatment of hydrophobic prote
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2005
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Chemické listy
ISSN
0009-2770
e-ISSN
—
Svazek periodika
99
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
896-905
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—