Funkční flexibilita lidské cyklin-dependentní kinasy-2 její evoluční konzervace
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F08%3A00005478" target="_blank" >RIV/61989592:15310/08:00005478 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Functional flexibility of human cyclin-dependent kinase-2 and its evolutionary conservation
Popis výsledku v původním jazyce
Cyclin-dependent kinase 2 (CDK2) is the most thoroughly studied of the cyclin-dependent kinases that regulate essential cellular processes, including the cell cycle, and it has become a model for studies of regulatory mechanisms at the molecular level. This contribution identifies flexible and rigid regions of CDK2 based on temperature B-factors acquired from both X-ray data and molecular dynamics simulations. In addition, the biological relevance of the identified flexible regions and their motions isexplored using information from the essential dynamics analysis related to conformational changes of CDK2 and knowledge of its biological function(s). The conserved regions of CMGC protein kinases' primary sequences are located in the most rigid regionsidentified in our analyses, with the sole exception of the absolutely conserved G13 in the tip of the glycine-rich loop. The conserved rigid regions are important for nucleotide binding, catalysis, and substrate recognition. In contrast,
Název v anglickém jazyce
Functional flexibility of human cyclin-dependent kinase-2 and its evolutionary conservation
Popis výsledku anglicky
Cyclin-dependent kinase 2 (CDK2) is the most thoroughly studied of the cyclin-dependent kinases that regulate essential cellular processes, including the cell cycle, and it has become a model for studies of regulatory mechanisms at the molecular level. This contribution identifies flexible and rigid regions of CDK2 based on temperature B-factors acquired from both X-ray data and molecular dynamics simulations. In addition, the biological relevance of the identified flexible regions and their motions isexplored using information from the essential dynamics analysis related to conformational changes of CDK2 and knowledge of its biological function(s). The conserved regions of CMGC protein kinases' primary sequences are located in the most rigid regionsidentified in our analyses, with the sole exception of the absolutely conserved G13 in the tip of the glycine-rich loop. The conserved rigid regions are important for nucleotide binding, catalysis, and substrate recognition. In contrast,
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LC512" target="_blank" >LC512: Centrum biomolekul a komplexních molekulových systémů</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Svazek periodika
17
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—