Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Purifikace, krystalizace a předběžná rentgenová difrakční studie rekombinantní rostlinné aminoaldehyddehydrogenasy z Pisum sativum

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F08%3A00005531" target="_blank" >RIV/61989592:15310/08:00005531 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction study of a recombinant plant aminoaldehyde dehydrogenase from Pisum sativum

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Aminoaldehydes are products of polyamine degradation and are known to be reactive metabolites that are toxic to living cells at high concentrations. These compounds are catabolized by aminoaldehyde dehydrogenases, which are enzymes that contain a nicotinamide adenine dinucleotide coenzyme. Aminoaldehyde dehydrogenase from Pisum sativum was overexpressed in Escherichia coli, purified and crystallized using the hanging-drop method. A complete data set was collected to 2.8 Angstroem resolution at 100 K. Crystals belong to the monoclinic space group P21, with unit-cell parameters a = 86.4, b = 216.6, c = 205.4 Angstroems, beta = 98.1 degrees. Molecular replacement was performed and led to the identification of six dimers per asymmetric unit.

  • Název v anglickém jazyce

    Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction study of a recombinant plant aminoaldehyde dehydrogenase from Pisum sativum

  • Popis výsledku anglicky

    Aminoaldehydes are products of polyamine degradation and are known to be reactive metabolites that are toxic to living cells at high concentrations. These compounds are catabolized by aminoaldehyde dehydrogenases, which are enzymes that contain a nicotinamide adenine dinucleotide coenzyme. Aminoaldehyde dehydrogenase from Pisum sativum was overexpressed in Escherichia coli, purified and crystallized using the hanging-drop method. A complete data set was collected to 2.8 Angstroem resolution at 100 K. Crystals belong to the monoclinic space group P21, with unit-cell parameters a = 86.4, b = 216.6, c = 205.4 Angstroems, beta = 98.1 degrees. Molecular replacement was performed and led to the identification of six dimers per asymmetric unit.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Acta Crystallographica. Section F: Structural Biology and Crystallization Communications Online

  • ISSN

    1744-3091

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    64

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    DK - Dánské království

  • Počet stran výsledku

    3

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus