Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F09%3A00010133" target="_blank" >RIV/61989592:15310/09:00010133 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67985823:_____/09:00327403 RIV/00216208:11130/09:5288

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Conformational changes of the Na+/K+-ATPase isolated large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices M4 and M5 (C45) induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation, i.e. behavior, which is expected from the crystal structures ofrelative Ca2+-ATPase from sarco(endo)plasmic reticulum for the corresponding part of the entire enzyme. Our data revealed that the C45 is found in the closed conformation in the absence of any ligand, in the presence of Mg2+ only, or in the simultaneouspresence of Mg2+ and ATP. Binding of the ATP alone (i.e. in the absence of Mg2+) induced open conformation of the C45. The fact that the transmembrane part of the enzyme was absent in our experiments suggested that the observed conformati

  • Název v anglickém jazyce

    ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece

  • Popis výsledku anglicky

    Conformational changes of the Na+/K+-ATPase isolated large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices M4 and M5 (C45) induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation, i.e. behavior, which is expected from the crystal structures ofrelative Ca2+-ATPase from sarco(endo)plasmic reticulum for the corresponding part of the entire enzyme. Our data revealed that the C45 is found in the closed conformation in the absence of any ligand, in the presence of Mg2+ only, or in the simultaneouspresence of Mg2+ and ATP. Binding of the ATP alone (i.e. in the absence of Mg2+) induced open conformation of the C45. The fact that the transmembrane part of the enzyme was absent in our experiments suggested that the observed conformati

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2009

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes

  • ISSN

    0005-2736

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    1788

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000266190600019

  • EID výsledku v databázi Scopus