ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F09%3A00010133" target="_blank" >RIV/61989592:15310/09:00010133 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/67985823:_____/09:00327403 RIV/00216208:11130/09:5288
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece
Popis výsledku v původním jazyce
Conformational changes of the Na+/K+-ATPase isolated large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices M4 and M5 (C45) induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation, i.e. behavior, which is expected from the crystal structures ofrelative Ca2+-ATPase from sarco(endo)plasmic reticulum for the corresponding part of the entire enzyme. Our data revealed that the C45 is found in the closed conformation in the absence of any ligand, in the presence of Mg2+ only, or in the simultaneouspresence of Mg2+ and ATP. Binding of the ATP alone (i.e. in the absence of Mg2+) induced open conformation of the C45. The fact that the transmembrane part of the enzyme was absent in our experiments suggested that the observed conformati
Název v anglickém jazyce
ATP and Magnesium Drive Conformational Changes of the Na+/K+-ATPase Cytoplasmic Headpiece
Popis výsledku anglicky
Conformational changes of the Na+/K+-ATPase isolated large cytoplasmic segment connecting transmembrane helices M4 and M5 (C45) induced by the interaction with enzyme ligands (i.e. Mg2+ and/or ATP) were investigated by means of the intrinsic tryptophan fluorescence measurement and molecular dynamic simulations. Our data revealed that this model system consisting of only two domains retained the ability to adopt open or closed conformation, i.e. behavior, which is expected from the crystal structures ofrelative Ca2+-ATPase from sarco(endo)plasmic reticulum for the corresponding part of the entire enzyme. Our data revealed that the C45 is found in the closed conformation in the absence of any ligand, in the presence of Mg2+ only, or in the simultaneouspresence of Mg2+ and ATP. Binding of the ATP alone (i.e. in the absence of Mg2+) induced open conformation of the C45. The fact that the transmembrane part of the enzyme was absent in our experiments suggested that the observed conformati
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
BO - Biofyzika
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2009
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes
ISSN
0005-2736
e-ISSN
—
Svazek periodika
1788
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000266190600019
EID výsledku v databázi Scopus
—