Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F13%3A33143456" target="_blank" >RIV/61989592:15310/13:33143456 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61989592:15110/13:33143456
Výsledek na webu
<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248112005024" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248112005024</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach
Popis výsledku v původním jazyce
Chronopotentiometric stripping (CPS) analysis was used to show that transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) structural changes can be observed in the presence of ATP. The ATP-induced structural changes lead to modulation of NKA ability to catalyze thehydrogen evolution on Hg-electrode. The electrochemical data on NKA are compared to monitoring of changes in intrinsic fluorescence and discussed with respect to crystallographic structures of homologous sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SERCA). The results show that CPS analysis of intrinsic electroactivity (label-free approach) could be applied for monitoring of structural changes and molecular interactions of membrane proteins, such as NKA.
Název v anglickém jazyce
Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach
Popis výsledku anglicky
Chronopotentiometric stripping (CPS) analysis was used to show that transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) structural changes can be observed in the presence of ATP. The ATP-induced structural changes lead to modulation of NKA ability to catalyze thehydrogen evolution on Hg-electrode. The electrochemical data on NKA are compared to monitoring of changes in intrinsic fluorescence and discussed with respect to crystallographic structures of homologous sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SERCA). The results show that CPS analysis of intrinsic electroactivity (label-free approach) could be applied for monitoring of structural changes and molecular interactions of membrane proteins, such as NKA.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CG - Elektrochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Electrochemistry Communications
ISSN
1388-2481
e-ISSN
—
Svazek periodika
27
Číslo periodika v rámci svazku
FEB
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
4
Strana od-do
"104?107"
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—