Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F13%3A33143456" target="_blank" >RIV/61989592:15310/13:33143456 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61989592:15110/13:33143456

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248112005024" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1388248112005024</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Chronopotentiometric stripping (CPS) analysis was used to show that transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) structural changes can be observed in the presence of ATP. The ATP-induced structural changes lead to modulation of NKA ability to catalyze thehydrogen evolution on Hg-electrode. The electrochemical data on NKA are compared to monitoring of changes in intrinsic fluorescence and discussed with respect to crystallographic structures of homologous sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SERCA). The results show that CPS analysis of intrinsic electroactivity (label-free approach) could be applied for monitoring of structural changes and molecular interactions of membrane proteins, such as NKA.

  • Název v anglickém jazyce

    Changes in the intrinsic electrocatalytic nature of Na /K ATPase reflect structural changes on ATP-binding: Electrochemical label-free approach

  • Popis výsledku anglicky

    Chronopotentiometric stripping (CPS) analysis was used to show that transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) structural changes can be observed in the presence of ATP. The ATP-induced structural changes lead to modulation of NKA ability to catalyze thehydrogen evolution on Hg-electrode. The electrochemical data on NKA are compared to monitoring of changes in intrinsic fluorescence and discussed with respect to crystallographic structures of homologous sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (SERCA). The results show that CPS analysis of intrinsic electroactivity (label-free approach) could be applied for monitoring of structural changes and molecular interactions of membrane proteins, such as NKA.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CG - Elektrochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Electrochemistry Communications

  • ISSN

    1388-2481

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    27

  • Číslo periodika v rámci svazku

    FEB

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    "104?107"

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus