Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Ribonucleotide reductase class I with different radical generating clusters

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F13%3A33145389" target="_blank" >RIV/61989592:15310/13:33145389 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S001085451200135X" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S001085451200135X</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2012.05.021" target="_blank" >10.1016/j.ccr.2012.05.021</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Ribonucleotide reductase class I with different radical generating clusters

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Ribonucleotide reductase (RNR) catalyzes the rate limiting step in DNA synthesis where ribonucleotides are reduced to their corresponding deoxyribonucleotides. They are formed through a radical-induced reduction of ribonucleotides. Three classes of RNR generate the catalytically active site thiyl radical using different co-factors: a tyrosyl-radical in most cases (class I), homolytic cleavage of deoxyadenosyl-cobalamin (class II), or a glycyl-radical (class III), respectively. Class I RNR has a larger subunit R1/R1E containing the active site and a smaller subunit R2/R2F with (the thiyl-generating power from) a tyrosyl radical or an oxidized iron-manganese cluster and is reviewed herein. Class I is divided into subclasses, Ia (tyrosyl-radical and di-iron-oxygen cluster), Ib (tyrosyl-radical and di-manganese-oxygen cluster) and Ic (an iron-manganese cluster). Presented here is an overview of recent developments in the understanding of class I RNR: metal-ion cluster identities, novel 3D

  • Název v anglickém jazyce

    Ribonucleotide reductase class I with different radical generating clusters

  • Popis výsledku anglicky

    Ribonucleotide reductase (RNR) catalyzes the rate limiting step in DNA synthesis where ribonucleotides are reduced to their corresponding deoxyribonucleotides. They are formed through a radical-induced reduction of ribonucleotides. Three classes of RNR generate the catalytically active site thiyl radical using different co-factors: a tyrosyl-radical in most cases (class I), homolytic cleavage of deoxyadenosyl-cobalamin (class II), or a glycyl-radical (class III), respectively. Class I RNR has a larger subunit R1/R1E containing the active site and a smaller subunit R2/R2F with (the thiyl-generating power from) a tyrosyl radical or an oxidized iron-manganese cluster and is reviewed herein. Class I is divided into subclasses, Ia (tyrosyl-radical and di-iron-oxygen cluster), Ib (tyrosyl-radical and di-manganese-oxygen cluster) and Ic (an iron-manganese cluster). Presented here is an overview of recent developments in the understanding of class I RNR: metal-ion cluster identities, novel 3D

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Coordination Chemistry Reviews

  • ISSN

    0010-8545

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    257

  • Číslo periodika v rámci svazku

    S1

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    24

  • Strana od-do

    "3?26"

  • Kód UT WoS článku

    000312972700002

  • EID výsledku v databázi Scopus