Fluorone dyes have binding sites on both cytoplasmic and extracellular domains of Na,K-ATPase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F13%3A33145503" target="_blank" >RIV/61989592:15310/13:33145503 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273612003781" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273612003781</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamem.2012.10.029" target="_blank" >10.1016/j.bbamem.2012.10.029</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Fluorone dyes have binding sites on both cytoplasmic and extracellular domains of Na,K-ATPase

Popis výsledku v původním jazyce

Combination of fluorescence techniques and molecular docking was used to monitor interaction of Na,K-ATPase and its large cytoplasmic loop connecting fourth and fifth transmembrane helices (C45) with fluorone dyes (i.e. eosin Y, 5(6)-carboxyeosin, rose bengal, fluorescein, and erythrosine B). Our data suggested that there are at least two binding sites for all used fluorone dyes, except of 5(6)-carboxyeosin. The first binding site is located on C45 loop, and it is sensitive to the presence of nucleotide. The other site is located on the extracellular part of the enzyme, and it is sensitive to the presence of Na + or K+ ions.

Název v anglickém jazyce

Fluorone dyes have binding sites on both cytoplasmic and extracellular domains of Na,K-ATPase

Popis výsledku anglicky

Combination of fluorescence techniques and molecular docking was used to monitor interaction of Na,K-ATPase and its large cytoplasmic loop connecting fourth and fifth transmembrane helices (C45) with fluorone dyes (i.e. eosin Y, 5(6)-carboxyeosin, rose bengal, fluorescein, and erythrosine B). Our data suggested that there are at least two binding sites for all used fluorone dyes, except of 5(6)-carboxyeosin. The first binding site is located on C45 loop, and it is sensitive to the presence of nucleotide. The other site is located on the extracellular part of the enzyme, and it is sensitive to the presence of Na + or K+ ions.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

BO - Biofyzika

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2013

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes

ISSN

0005-2736

e-ISSN

—

Svazek periodika

1828

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

568-576

Kód UT WoS článku

000315004600045

EID výsledku v databázi Scopus

—