Chitinase III in Euphorbia characias latex: Purification and characterization
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F15%3A33155695" target="_blank" >RIV/61989592:15310/15:33155695 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592815300462" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592815300462</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2015.08.026" target="_blank" >10.1016/j.pep.2015.08.026</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Chitinase III in Euphorbia characias latex: Purification and characterization
Popis výsledku v původním jazyce
This paper deals with the purification of a class III endochitinase from Euphorbia characias latex. Described purification method includes an effective novel separation step using magnetic chitin particles. Application of magnetic affinity adsorbent noticeably simplifies and shortens the purification procedure. This step and the subsequently DEAE-cellulose chromatography enable to obtain the chitinase in homogeneous form. One protein band is present on PAGE in non-denaturing conditions and SDS-PAGE profile reveals a unique protein band of 36.5 +/- 2 kDa. The optimal chitinase activity is observed at 50 degrees C, pH 5.0. E. characias latex chitinase is able to hydrolyze colloidal chitin giving, as reaction products, N-acetyl-D-glucosamine, chitobiose and chitotriose. Moreover, we observed that calcium and magnesium ions enhance chitinase activity. Finally, we cloned the cDNA encoding the E. characias latex chitinase. The partial cDNA nucleotide sequence contains 762 bp, and the deduced
Název v anglickém jazyce
Chitinase III in Euphorbia characias latex: Purification and characterization
Popis výsledku anglicky
This paper deals with the purification of a class III endochitinase from Euphorbia characias latex. Described purification method includes an effective novel separation step using magnetic chitin particles. Application of magnetic affinity adsorbent noticeably simplifies and shortens the purification procedure. This step and the subsequently DEAE-cellulose chromatography enable to obtain the chitinase in homogeneous form. One protein band is present on PAGE in non-denaturing conditions and SDS-PAGE profile reveals a unique protein band of 36.5 +/- 2 kDa. The optimal chitinase activity is observed at 50 degrees C, pH 5.0. E. characias latex chitinase is able to hydrolyze colloidal chitin giving, as reaction products, N-acetyl-D-glucosamine, chitobiose and chitotriose. Moreover, we observed that calcium and magnesium ions enhance chitinase activity. Finally, we cloned the cDNA encoding the E. characias latex chitinase. The partial cDNA nucleotide sequence contains 762 bp, and the deduced
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LO1305" target="_blank" >LO1305: Rozvoj centra pokročilých technologií a materiálů</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein expression and purification
ISSN
1046-5928
e-ISSN
—
Svazek periodika
116
Číslo periodika v rámci svazku
DEC
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
152-158
Kód UT WoS článku
000364262000021
EID výsledku v databázi Scopus
—