Ion Pathways in the Na+/K+-ATPase
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F16%3A33160983" target="_blank" >RIV/61989592:15310/16:33160983 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jcim.6b00353" target="_blank" >http://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/acs.jcim.6b00353</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jcim.6b00353" target="_blank" >10.1021/acs.jcim.6b00353</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Ion Pathways in the Na+/K+-ATPase
Popis výsledku v původním jazyce
We report molecular dynamic simulations of the human Na+ /K+ -ATPase α1β1 isoform embedded into DOPC bilayer. We have analyzed the Na+ /K+ -ATPase conformational changes in the presence of Na+- or K+-cations in the cation binding site, for various combinations of the cytoplasmic ligands, and the two major enzyme conformations. We identified two novel cytoplasmic pathways along the pairs of transmembrane helices TM3/TM7 or TM6/TM9 that allow hydration of the cation binding site or transport of cations from/to the bulk. These findings can provide a structural explanation for previous mutagenesis studies, where mutation of residues that are distal from the cation binding site resulted in the alteration of the enzyme affinity to the transported cations or change in the enzyme activity.
Název v anglickém jazyce
Ion Pathways in the Na+/K+-ATPase
Popis výsledku anglicky
We report molecular dynamic simulations of the human Na+ /K+ -ATPase α1β1 isoform embedded into DOPC bilayer. We have analyzed the Na+ /K+ -ATPase conformational changes in the presence of Na+- or K+-cations in the cation binding site, for various combinations of the cytoplasmic ligands, and the two major enzyme conformations. We identified two novel cytoplasmic pathways along the pairs of transmembrane helices TM3/TM7 or TM6/TM9 that allow hydration of the cation binding site or transport of cations from/to the bulk. These findings can provide a structural explanation for previous mutagenesis studies, where mutation of residues that are distal from the cation binding site resulted in the alteration of the enzyme affinity to the transported cations or change in the enzyme activity.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Journal of Chemical Information and Modeling
ISSN
1549-9596
e-ISSN
—
Svazek periodika
56
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
"2434-2444"
Kód UT WoS článku
000390832900016
EID výsledku v databázi Scopus
—