Immobilization of Arylmalonate Decarboxylase
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F18%3A73591822" target="_blank" >RIV/61989592:15310/18:73591822 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://www.mdpi.com/2073-4344/8/12/603/htm" target="_blank" >https://www.mdpi.com/2073-4344/8/12/603/htm</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/catal8120603" target="_blank" >10.3390/catal8120603</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Immobilization of Arylmalonate Decarboxylase
Popis výsledku v původním jazyce
Arylmalonate decarboxylase (AMD) is a monomeric enzyme of only 26 kDa. A recombinant AMDase from Bordetella bronchiseptica was expressed in Escherichia coli and the enzyme was immobilized using different techniques: entrapment in polyvinyl alcohol (PVA) gel (LentiKats®), covalent binding onto magnetic microparticles (MMP, PERLOZA s.r.o., Lovosice, Czech Republic) and double-immobilization (MMP-LentiKats®) using the previous two methods. The double-immobilized AMDase was stable in 8 repeated biocatalytic reactions. This combined immobilization technique has the potential to be applied to different small proteins.
Název v anglickém jazyce
Immobilization of Arylmalonate Decarboxylase
Popis výsledku anglicky
Arylmalonate decarboxylase (AMD) is a monomeric enzyme of only 26 kDa. A recombinant AMDase from Bordetella bronchiseptica was expressed in Escherichia coli and the enzyme was immobilized using different techniques: entrapment in polyvinyl alcohol (PVA) gel (LentiKats®), covalent binding onto magnetic microparticles (MMP, PERLOZA s.r.o., Lovosice, Czech Republic) and double-immobilization (MMP-LentiKats®) using the previous two methods. The double-immobilized AMDase was stable in 8 repeated biocatalytic reactions. This combined immobilization technique has the potential to be applied to different small proteins.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
30401 - Health-related biotechnology
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2018
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Catalysts
ISSN
2073-4344
e-ISSN
—
Svazek periodika
8
Číslo periodika v rámci svazku
12
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
"603-1"-"603-11"
Kód UT WoS článku
000454711500035
EID výsledku v databázi Scopus
—