Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Gene organization and molecular modelling of copper amine oxidase from Aspergillus niger

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15410%2F03%3A00001357" target="_blank" >RIV/61989592:15410/03:00001357 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61989592:15310/03:00002704

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Gene organization and molecular modelling of copper amine oxidase from Aspergillus niger

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Amine oxidase AO-I from Aspergillus niger AKU 3302 was reported to contain topa quinone as a cofactor, however, the study on p-nitrophe-nylhydrazine e of TPQ to a gluta-mate.The catalytic functionality of such a cross-linked cofactor has been shown unlikely by spectroscopic and voltammetric studies on synthe-sized native and substrate reduced AO-I showing that the catalytically active cofactor is unmodified TPQ. The primary structure of the enzyme (Gen-Bank U31869) has been reviewed and updated by repeated isolation and

  • Název v anglickém jazyce

    Gene organization and molecular modelling of copper amine oxidase from Aspergillus niger

  • Popis výsledku anglicky

    Amine oxidase AO-I from Aspergillus niger AKU 3302 was reported to contain topa quinone as a cofactor, however, the study on p-nitrophe-nylhydrazine e of TPQ to a gluta-mate.The catalytic functionality of such a cross-linked cofactor has been shown unlikely by spectroscopic and voltammetric studies on synthe-sized native and substrate reduced AO-I showing that the catalytically active cofactor is unmodified TPQ. The primary structure of the enzyme (Gen-Bank U31869) has been reviewed and updated by repeated isolation and

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ME%20516" target="_blank" >ME 516: Organizace genů kódujících aminoxidasy v houbách</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biological Chemistry

  • ISSN

    1431-6730

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    384

  • Číslo periodika v rámci svazku

    10/11

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    1451-1461

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus