Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Studium interakci mezi matrixovými metaloproteinásami s kolagen pomocí chronopotenciometrie

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F08%3A00134121" target="_blank" >RIV/62156489:43210/08:00134121 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    An Investigation of interactions of matrix metalloproteinases with collagen by chronopotentiometric stripping analysis

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Matrix metalloproteinases (MMPs) represent a family of structurally related zinc-dependent metallopeptidases. MMPs are able to degrade both majority and minority components of extracellular matrix include the native helix of collagen. These enzymes takepart in normal biological processes such as ontogenesis or wound healing but also in inflammatory, generative, and especially malign processes. Zinc ion plays structural and regulatory role in MMPs but it is mainly involved directly in the catalytic hydrolysis of protein substrates. The aim of this work was to propose and optimize the chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in connection with adsorptive transfer technique (AdTS) for MMP-9 detection. The method has been further employed to investigate MMP-9 interaction with collagen. Thanks to AdTS CPSA at hanging mercury drop electrode we were able to measure 5 ul sample volume. We optimized the following parameters: time of the accumulation of the sample on HMDE surface and the

  • Název v anglickém jazyce

    An Investigation of interactions of matrix metalloproteinases with collagen by chronopotentiometric stripping analysis

  • Popis výsledku anglicky

    Matrix metalloproteinases (MMPs) represent a family of structurally related zinc-dependent metallopeptidases. MMPs are able to degrade both majority and minority components of extracellular matrix include the native helix of collagen. These enzymes takepart in normal biological processes such as ontogenesis or wound healing but also in inflammatory, generative, and especially malign processes. Zinc ion plays structural and regulatory role in MMPs but it is mainly involved directly in the catalytic hydrolysis of protein substrates. The aim of this work was to propose and optimize the chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in connection with adsorptive transfer technique (AdTS) for MMP-9 detection. The method has been further employed to investigate MMP-9 interaction with collagen. Thanks to AdTS CPSA at hanging mercury drop electrode we were able to measure 5 ul sample volume. We optimized the following parameters: time of the accumulation of the sample on HMDE surface and the

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/IAA401990701" target="_blank" >IAA401990701: Studium vazby platinových cytostatik do struktury DNA; Vliv metalothioneinu</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    12th International Conference on Electroanalysis

  • ISBN

  • ISSN

    0009-2770

  • e-ISSN

  • Počet stran výsledku

    1

  • Strana od-do

  • Název nakladatele

    Czech Chemical Society

  • Místo vydání

    Prague, Czech Republic

  • Místo konání akce

  • Datum konání akce

  • Typ akce podle státní příslušnosti

  • Kód UT WoS článku