Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Using QD-FRET based method to investigate protein-protein interactions

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F21%3A43919821" target="_blank" >RIV/62156489:43210/21:43919821 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/00216305:26620/21:PU141192

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.37904/nanocon.2020.3750" target="_blank" >https://doi.org/10.37904/nanocon.2020.3750</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.37904/nanocon.2020.3750" target="_blank" >10.37904/nanocon.2020.3750</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Using QD-FRET based method to investigate protein-protein interactions

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Förster resonance energy transfer (FRET) is an energy transfer process between a pair of light-sensitive molecules, where the donor fluorophore (initially in its electronic excited state) transfers energy to an acceptor chromophore. In this study, FRET was used to investigate the dimerization of metallothionein isoform MT-1A. The FRET system was developed based on a fluorescent quantum dots (QDs) and cyanine dye 3.5 (Cy3.5) as a versatile tool to probe small distance changes between acceptor and donor fluorophores in nanometer range. Herein, the water-soluble 450-nm emitting QDs as the donor and 590-nm Cy3.5 as the acceptor were covalently conjugated with MT-1 according to the protocol. Previous studies suggest that MTs may form oligomers under certain conditions. Therefore, further studies of this phenomenon, which has been studied here using capillary electrophoresis (CE) coupled with fluorescence detection.

  • Název v anglickém jazyce

    Using QD-FRET based method to investigate protein-protein interactions

  • Popis výsledku anglicky

    Förster resonance energy transfer (FRET) is an energy transfer process between a pair of light-sensitive molecules, where the donor fluorophore (initially in its electronic excited state) transfers energy to an acceptor chromophore. In this study, FRET was used to investigate the dimerization of metallothionein isoform MT-1A. The FRET system was developed based on a fluorescent quantum dots (QDs) and cyanine dye 3.5 (Cy3.5) as a versatile tool to probe small distance changes between acceptor and donor fluorophores in nanometer range. Herein, the water-soluble 450-nm emitting QDs as the donor and 590-nm Cy3.5 as the acceptor were covalently conjugated with MT-1 according to the protocol. Previous studies suggest that MTs may form oligomers under certain conditions. Therefore, further studies of this phenomenon, which has been studied here using capillary electrophoresis (CE) coupled with fluorescence detection.

Klasifikace

  • Druh

    D - Stať ve sborníku

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10406 - Analytical chemistry

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název statě ve sborníku

    NANOCON 2020: Conference Proceedings

  • ISBN

    978-80-87294-98-7

  • ISSN

    2694-930X

  • e-ISSN

    2694-930X

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    390-394

  • Název nakladatele

    Tanger Ltd.

  • Místo vydání

    Ostrava

  • Místo konání akce

    Brno

  • Datum konání akce

    21. 10. 2020

  • Typ akce podle státní příslušnosti

    WRD - Celosvětová akce

  • Kód UT WoS článku

    000664505500066