Aktuální poznatky o struktuře a vlastnostech kolagenu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62157124%3A16270%2F15%3A43873566" target="_blank" >RIV/62157124:16270/15:43873566 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Aktuální poznatky o struktuře a vlastnostech kolagenu

Popis výsledku v původním jazyce

Proteiny pojivové tkáně hrají důležitou roli ve fyziologických funkcích, stejně jako při určování kvality konzumace masa. Hlavní stavební složkou pojivových tkání (šlach, kostí, chrupavek, kůže atd.) je kolagen. Jedná se o nejvíce zastoupenou bílkovinu ze všech bílkovin v těle. Má jedinečnou strukturu. Nejvíce se vyskytující aminokyselinou je glycin, následován prolinem a hydroxyprolinem. Tepelným ošetřením kolagenu dochází ke štěpení vodíkových a kovalentních příčných vazeb za destabilizace struktury apřeměny na rozpustnou želatinu. Hlavním zdrojem želatiny jsou vepřové a hovězí kůže a kosti, nicméně roste na významu průmyslové využití kolagenu a želatiny z jiných než savčích druhů. Želatina vykazuje gelotvorné vlastnosti, které jsou využívány v potravinářském, fotografickém, kosmetickém a farmaceutickém průmyslu. Cílem práce je shrnout aktuální informace o struktuře a vlastnostech kolagenu.

Název v anglickém jazyce

Current knowledge about collagen structure and properties

Popis výsledku anglicky

Connective tissue proteins play an important role in physiological function as well as in determining the eating quality of meat. Collagen is a major structural component of all connective tissues including tendon, bone, cartilage, skin etc. It is the most abundant protein in animal bodies of total protein. Its structure is unique. The most abundant amino acid in collagen is glycine, followed by proline and hydroxyproline. The most abundant sources of gelatin are skin and bones from pig and bovine origin, however, the industrial use of collagen or gelatin obtained from non-mammalian species is growing in importance. By heat treatment is cleaved the hydrogen and covalent bonds to destabilize the structure resulting into conversion into soluble gelatin.The aim is to summarize current knowledge about structure and properties of collagen.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

GM - Potravinářství

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Maso

ISSN

1210-4086

e-ISSN

—

Svazek periodika

26

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

7-12

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—