Structure Elucidation and Cholinesterase Inhibition Activity of Two New Minor Amaryllidaceae Alkaloids
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62690094%3A18470%2F21%3A50018984" target="_blank" >RIV/62690094:18470/21:50018984 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/60162694:G44__/21:00556874 RIV/00179906:_____/21:10434138 RIV/00216208:11160/21:10434138 RIV/00216224:14160/21:00122469
Výsledek na webu
<a href="https://www.mdpi.com/1420-3049/26/5/1279" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1420-3049/26/5/1279</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/molecules26051279" target="_blank" >10.3390/molecules26051279</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Structure Elucidation and Cholinesterase Inhibition Activity of Two New Minor Amaryllidaceae Alkaloids
Popis výsledku v původním jazyce
Two new minor Amaryllidaceae alkaloids were isolated from Hippeastrum x hybridum cv. Ferrari and Narcissus pseudonarcissus cv. Carlton. The chemical structures were identified by various spectroscopic (one- and two-dimensional (1D and 2D) NMR, circular dichroism (CD), high-resolution mass spectrometry (HRMS) and by comparison with literature data of similar compounds. Both isolated alkaloids were screened for their human acetylcholinesterase (hAChE) and butyrylcholinesterase (hBuChE) inhibition activity. One of the new compounds, a heterodimer alkaloid of narcikachnine-type, named narciabduliine (2), showed balanced inhibition potency for both studied enzymes, with IC50 values of 3.29 +/- 0.73 mu M for hAChE and 3.44 +/- 0.02 mu M for hBuChE. The accommodation of 2 into the active sites of respective enzymes was predicted using molecular modeling simulation.
Název v anglickém jazyce
Structure Elucidation and Cholinesterase Inhibition Activity of Two New Minor Amaryllidaceae Alkaloids
Popis výsledku anglicky
Two new minor Amaryllidaceae alkaloids were isolated from Hippeastrum x hybridum cv. Ferrari and Narcissus pseudonarcissus cv. Carlton. The chemical structures were identified by various spectroscopic (one- and two-dimensional (1D and 2D) NMR, circular dichroism (CD), high-resolution mass spectrometry (HRMS) and by comparison with literature data of similar compounds. Both isolated alkaloids were screened for their human acetylcholinesterase (hAChE) and butyrylcholinesterase (hBuChE) inhibition activity. One of the new compounds, a heterodimer alkaloid of narcikachnine-type, named narciabduliine (2), showed balanced inhibition potency for both studied enzymes, with IC50 values of 3.29 +/- 0.73 mu M for hAChE and 3.44 +/- 0.02 mu M for hBuChE. The accommodation of 2 into the active sites of respective enzymes was predicted using molecular modeling simulation.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
30107 - Medicinal chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/EF16_019%2F0000841" target="_blank" >EF16_019/0000841: Zvýšení účinnosti a bezpečnosti léčiv a nutraceutik: moderní metody - nové výzvy</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
MOLECULES
ISSN
1420-3049
e-ISSN
—
Svazek periodika
26
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
10
Strana od-do
"Article Number: 1279"
Kód UT WoS článku
000628415800001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85102323739