Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Magnetic alginate microparticles for purification of .alpha.-amylases.

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F03%3A22033023" target="_blank" >RIV/67179843:_____/03:22033023 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Magnetic alginate microparticles for purification of .alpha.-amylases.

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Spherical magnetic alginate microparticles (25 - 60 .micro.m in diameter) were prepared using the microemulsion system, with water saturated 1-pentanol as the organic phase. The limited solubility of 1-pentanol in water enabled simple removal of the organic solvent from the prepared beads with water solutions. The prepared alginate microparticles were used as magnetic affinity adsorbents for specific purification of .alpha.-amylases. Enzyme activity was eluted by 1.0 M maltose. Alpha-amylases from Bacillus amyloliquefaciens and porcine pancreatic acetone powder were purified 9- and 12-fold with 88 and 96 % activity recovery, respectively.

  • Název v anglickém jazyce

    Magnetic alginate microparticles for purification of .alpha.-amylases.

  • Popis výsledku anglicky

    Spherical magnetic alginate microparticles (25 - 60 .micro.m in diameter) were prepared using the microemulsion system, with water saturated 1-pentanol as the organic phase. The limited solubility of 1-pentanol in water enabled simple removal of the organic solvent from the prepared beads with water solutions. The prepared alginate microparticles were used as magnetic affinity adsorbents for specific purification of .alpha.-amylases. Enzyme activity was eluted by 1.0 M maltose. Alpha-amylases from Bacillus amyloliquefaciens and porcine pancreatic acetone powder were purified 9- and 12-fold with 88 and 96 % activity recovery, respectively.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2003

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Biotechnology

  • ISSN

    0168-1656

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    105

  • Číslo periodika v rámci svazku

    N/A

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    6

  • Strana od-do

    255-260

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus