Pohled na mechanismus katalýzy lipasy z Pseudomonas mendocina 3121-1

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F04%3A00102710" target="_blank" >RIV/67179843:_____/04:00102710 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Insights into catalytic action mechanism of Pseudomonas mendocina 3121-1 lipase

Popis výsledku v původním jazyce

The hydrolysis of p-nitrophenyl butyrate catalyzed by Pseudomonas mendocina 3121-1 lipase was strongly affected by guanidine hydrochloride indicating the importance of Arg residue. Since loss of the activity in the presence of urea was negligible, the inactivation could not be attributed to protein denaturation. The enzyme was unaffected by p-chlormercuribenzoic acid (p-CMB), 2-mercaptoethanol and N-ethylmaleimide (NEM) at pH 7.0 indicating that Cys residue was essential neither to catalytic action norto structural features of the lipase. The inactivation by K3Fe(CN)6 implied that another oxidizable amino acid residue could be important. The inactivation by N-ethylmaleimide at pH 9.0 indicated the involvement of His in the catalysis. Phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF) strongly inhibited the enzyme pointing out the essential role of Ser residue

Název v anglickém jazyce

Insights into catalytic action mechanism of Pseudomonas mendocina 3121-1 lipase

Popis výsledku anglicky

The hydrolysis of p-nitrophenyl butyrate catalyzed by Pseudomonas mendocina 3121-1 lipase was strongly affected by guanidine hydrochloride indicating the importance of Arg residue. Since loss of the activity in the presence of urea was negligible, the inactivation could not be attributed to protein denaturation. The enzyme was unaffected by p-chlormercuribenzoic acid (p-CMB), 2-mercaptoethanol and N-ethylmaleimide (NEM) at pH 7.0 indicating that Cys residue was essential neither to catalytic action norto structural features of the lipase. The inactivation by K3Fe(CN)6 implied that another oxidizable amino acid residue could be important. The inactivation by N-ethylmaleimide at pH 9.0 indicated the involvement of His in the catalysis. Phenylmethylsulfonyl fluoride (PMSF) strongly inhibited the enzyme pointing out the essential role of Ser residue

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/KSK4055109" target="_blank" >KSK4055109: Fyzika, chemie a informatika pro biologické, ekologické a lékařské aplikace</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Enzyme and Microbial Technology

ISSN

0141-0229

e-ISSN

—

Svazek periodika

34

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

572-577

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—